COMMUNICATION INTERCELLULAIRE PART 2

  • il y a 9 mois
Transcription
00:00 Donc les gens, vous venez de voir la partie 2 de la vidéo.
00:07 Je ne vais pas vous partager les vidéos, parce que je n'aime pas trop les vidéos qui sont trop longues.
00:14 Je ne veux pas produire de délits.
00:16 Donc les gens, la fin de la vidéo, on avait vu les types de communication.
00:26 On a vu ceci.
00:33 Ensuite, on a vu les types de molécules informatives.
00:37 Les hydrosolubles, les liposolubles et les radicules.
00:43 On avait bien détaillé.
00:45 On a vu les molécules hydrosolubles.
00:57 Donc les récepteurs, il y a 3 classes.
01:00 Les récepteurs canoïniques, vous les avez lisés dans le terminal.
01:06 Vous les avez lisés dans le transport membrané.
01:10 Les récepteurs couplés aux protéines G, ou les récepteurs enzymes, vous les avez lisés dans le transport membrané.
01:17 On va commencer par les récepteurs canoïniques.
01:20 Les récepteurs canoïniques ont le mode de fonctionnement le plus simple et le plus direct.
01:26 Ce n'est pas difficile pour moi de vous expliquer.
01:32 Ce n'est pas difficile pour vous expliquer.
01:33 Ce n'est pas difficile pour vous comprendre.
01:35 Parce que c'est extrêmement simple.
01:37 Ce sont les récepteurs.
01:40 Ce sont les récepteurs.
01:41 Les récepteurs canoïniques.
01:43 Ils ont la molécule informatique hydrosoluble, qu'on appelle le ligand.
01:48 Le premier message est celle-ci.
01:51 La molécule informatique, on l'appelle le ligand.
01:54 Ce ligand vient de se connecter à un récepteur.
01:57 C'est un récepteur.
01:59 Il change de forme.
02:00 Il s'ouvre.
02:01 Il s'ouvre.
02:02 Sa disposition change.
02:04 Il s'ouvre.
02:05 Et vu que c'est un canal ionique, il ne reste que des ions.
02:11 Ce n'est pas possible.
02:13 Ce n'est pas possible de faire avec ce récepteur.
02:17 Donc le fonctionnement est très simple et direct.
02:20 Ce sont des canoïniques ligodépendants.
02:23 Il faut faire attention.
02:24 Ligodépendants, ça veut dire qu'ils vont dépendre d'une molécule chimique.
02:26 Ils vont dépendre du ligand qui est utilisé par le récepteur.
02:30 QCM, regardez ce piège.
02:32 QCM dit que ces récepteurs canoïniques sont potentiellement dépendants.
02:38 Si on les a appris à faire des transports, à faire des terminaux,
02:44 ou même à faire des biophysiques, comme je l'ai fait,
02:47 de l'électrophysiologie,
02:49 on a deux types de canoïniques.
02:52 On a les canoïniques ligodépendants qui dépendent des molécules chimiques, des ligands.
02:59 Et les canoïniques potentiellement dépendants dépendent du commun, du fac commun.
03:05 Donc la différence de potentiel.
03:07 Je vais vous parler de ça en détail.
03:10 Vous avez les canoïniques voltaires, ou les canoïniques chimiques.
03:20 Les canoïniques chimiques sont les ligodépendants.
03:24 Ils vont dépendre des ligands d'une molécule chimique qui va venir s'insérer dans une place spécifique de leur récepteur.
03:31 Ceux qui sont potentiellement dépendants, c'est-à-dire les canoïniques voltaires,
03:37 vont dépendre d'une différence de potentiel, d'une DDP, de la membrane.
03:42 Ça ne nous intéresse pas.
03:44 Dans ce cours, on a appris que les récepteurs qu'on utilise pour les signaux hydrosolubles sont ligodépendants.
03:51 Ça, vous ne le savez pas.
03:54 C'est une super famille de récepteurs.
03:57 Je vais vous montrer l'une ou l'autre. Il y en a vraiment plusieurs.
03:59 C'est vraiment une grosse famille.
04:01 Ils sont multimériques.
04:03 Ils ont plusieurs sous-unités.
04:06 Je vous donne un exemple.
04:08 Ils ont plusieurs sous-unités.
04:10 Ils ont plusieurs monomères.
04:12 Une sous-unité ou une autre, on appelle ça un monomère.
04:14 Plusieurs sous-unités, donc multimériques.
04:17 C'est un récepteur qui est multimérique.
04:22 Chaque monomère, chaque sous-unité,
04:25 on va en trouver un autre.
04:27 On va en trouver plusieurs dans les puissants.
04:30 Chaque monomère a quatre domaines transmembranaires.
04:33 Donc, on a quatre domaines transmembranaires.
04:37 C'est-à-dire quatre domaines transmembranaires.
04:41 C'est quoi le domaine transmembranaire ?
04:44 Lorsque celle-ci, la pipette, elle va traverser la membrane plasmique.
04:54 Elle va traverser la bicouche lipide.
04:56 Quand elle traverse une fois, c'est un domaine.
04:59 Quand elle traverse une deuxième fois, c'est un domaine.
05:02 Une troisième fois, c'est un autre domaine.
05:04 Donc, ici, j'ai quatre domaines transmembranaires.
05:09 D'accord ?
05:11 Je vais te montrer un truc.
05:14 C'est un récepteur, donc on va en trouver un autre.
05:18 Pour que tu comprennes ce que c'est un domaine transmembranaire,
05:21 tu vois la partie de la celle-ci, la pipette,
05:24 parce que la goutte, c'est une protéine,
05:26 donc la goutte, c'est celle-ci, la pipette.
05:29 Tu vois, la partie de la celle-ci qui traverse la membrane,
05:34 la bicouche, ça va faire un domaine.
05:37 Là, elle va traverser un autre, ça va faire un deuxième domaine.
05:40 Troisième, quatrième, cinquième, sixième, septième.
05:45 Donc, on voit que les RCPG ont sept domaines transmembranaires.
05:51 C'est ce qu'on a vu tout à l'heure.
05:53 En gros, ce sont les domaines.
05:55 C'est lorsque ma celle-ci, la pipette, va traverser ma ou ma bicouche lipide.
06:01 D'accord ? Ce sont les domaines.
06:03 Donc, comment je te dis ?
06:06 Mes récepteurs canoïoniques, tu les as gardés.
06:09 Ils ont un mode de fonctionnement simple.
06:12 L'ouverture de la bouche, ils te fêtent, il y a un ligand,
06:14 tu les ouvres, ils te fêtent, ils te gardent les yeux.
06:16 C'est très simple.
06:18 Ils sont ligand-dépendants.
06:20 C'est normal parce que du coup, il faut le ligand, il faut les ouvrir.
06:23 Voilà. Parce que là, on est sur la communication,
06:25 du coup, la molécule hydrosoluble, c'est un ligand.
06:29 C'est normal.
06:31 Ils sont multimériques, les récepteurs.
06:33 Les gens ont plusieurs monomères.
06:36 Un monomère a quatre domaines transmembranés.
06:39 Attends que tu les gardes.
06:41 Je te donne l'exemple de l'acétylcholine,
06:43 le récepteur nicotinique musculaire de l'acétylcholine.
06:46 Tu me dis "Ouais, c'est..."
06:48 Pourquoi musculaire ? Pourquoi nicotinique ?
06:51 Tu as compris le récepteur d'acétylcholine ?
06:53 Parce qu'il est lié à l'acétylcholine.
06:55 L'acétylcholine, du coup, c'est le ligand du récepteur.
06:58 C'est la molécule chimique hydrosoluble
07:00 qui va venir se lier à ce récepteur.
07:02 J'ai compris.
07:03 Pourquoi musculaire ? Pourquoi nicotinique ?
07:05 Musculaire parce que
07:07 ce récepteur est lié à la cellule post-synaptique musculaire.
07:11 Tu sais, dans les domaines des synapses,
07:13 les machébriques,
07:14 tu trouves des machébriques d'ascie à ascie
07:17 entre les ascies.
07:19 Et tu trouves des machébriques d'ascie
07:21 à l'adolèse.
07:23 C'est-à-dire entre les cellules d'ascie
07:26 et cellules d'adolèse du muscle.
07:29 Donc, ce récepteur nicotinique musculaire
07:32 part du coup dans la cellule musculaire,
07:35 donc une post-synaptique, une cellule musculaire.
07:38 Elle va permettre la contraction,
07:40 tu vois, la contraction de l'adolèse.
07:44 D'accord ?
07:45 Nicotinique, pourquoi ?
07:47 Pourquoi nicotinique ?
07:48 Nicotinique parce que, les gens,
07:50 on a remarqué que la nicotine,
07:52 c'est aussi un ligand pour aider,
07:55 pour aider le récepteur.
07:58 La nicotine, c'est aussi un ligand
08:00 pour aider le récepteur.
08:02 C'est-à-dire,
08:03 ce que je viens de dire,
08:04 je te disais que le ligand de ce récepteur,
08:06 c'est un style de calling.
08:07 Il vient d'un endroit pour t'ouvrir.
08:08 Pour t'ouvrir, les yeux vont là-bas.
08:11 La nicotine,
08:12 c'est le matelas que tu mets dans ta cigarette,
08:16 qui te calme, tu prends de la nicotine,
08:18 qui te calme, tu prends de la nicotine.
08:19 C'est la nicotine qui dit.
08:22 Et c'est aussi un ligand,
08:24 pour aider le récepteur.
08:26 D'accord ?
08:28 Quand on voit la base pharaonique
08:31 des deux molécules,
08:32 la nicotine et l'acétylcholine,
08:34 on voit qu'il y a une similitude
08:35 de base entre eux.
08:37 Il y a une ressemblance
08:38 au niveau de l'architecture moléculaire
08:39 de ces deux molécules.
08:41 Il y a une ressemblance.
08:43 Donc, il y a une ressemblance
08:44 au niveau de la structure.
08:45 Il y a une ressemblance structurelle
08:46 entre les deux molécules.
08:47 Cette ressemblance structurelle,
08:49 cette similitude de base entre eux,
08:51 qui permet à la nicotine
08:53 de se connecter,
08:55 il se connecte,
08:56 il prend la place de l'acétylcholine,
08:58 il prend la place de l'acétylcholine
08:59 et il se connecte
09:00 au récepteur de l'acétylcholine.
09:03 C'est pour ça qu'on appelle
09:04 le récepteur nicotinique.
09:05 Quand on dit que le QCM
09:06 est un récepteur nicotinique,
09:08 il se contente,
09:09 mais il ne dit pas d'acétylcholine.
09:10 Tu sais que c'est ce qu'il est.
09:11 C'est le récepteur d'acétylcholine.
09:12 Tu ne le demandes pas.
09:13 C'est le même récepteur
09:14 que l'on a vu dans l'exemple.
09:16 Ce récepteur,
09:18 comme je te l'ai dit,
09:19 quand tu es dans le terminal,
09:21 il s'ouvre très facilement.
09:23 L'acétylcholine
09:24 se connecte
09:26 à ses deux sous-unités alpha.
09:30 Il a le site de fixation
09:31 de l'acétylcholine.
09:32 Il se connecte
09:33 et il ouvre
09:36 le récepteur
09:39 et il laisse les ions Na+,
09:43 les ions du sodium,
09:44 qui vont permettre
09:45 de rentrer dans la cellule.
09:51 Tu ne le gardes pas.
09:54 Tu le gardes
09:55 quand il a 5 sous-unités.
09:56 Tu le regardes.
09:58 Tu le gardes
09:59 quand il a 5 sous-unités.
10:00 Le récepteur nicotinique
10:02 d'acétylcholine
10:03 a 5 sous-unités.
10:05 2 sous-unités alpha
10:08 qui ont le site de fixation
10:09 d'acétylcholine
10:10 ou une sous-unité bêta,
10:13 une autre gamma
10:14 et une autre delta.
10:17 D'accord ?
10:19 C'est ce qu'il y a.
10:22 Donc, comme on a vu,
10:23 la fixation
10:24 est une réorganisation
10:26 de la structure.
10:27 Donc, tu vas changer la structure.
10:28 Tu as le récepteur
10:32 qui ouvre.
10:33 La réorganisation de la structure,
10:35 c'est le fait qu'il ouvre
10:36 pour que les ions Na+
10:37 rentrent dans ce lieu.
10:40 Voilà.
10:41 Conséquence,
10:42 le fait du Na+ à l'origine
10:43 d'une dépolarisation,
10:44 c'est-à-dire,
10:45 une zéro-éjection
10:46 de la cellule musculaire.
10:47 C'est ainsi
10:48 que le récepteur nicotinique
10:49 joue un rôle important
10:50 dans la transmission neuromusculaire
10:51 et le couplage excitation-contraction.
10:54 Alors, je vais regarder le Discord.
10:58 Oui, c'est le récepteur nicotinique
10:59 qui a 5 sous-unités d'acétylcholine.
11:02 Oui.
11:03 Alors, regardez.
11:04 C'est un détail
11:05 que nous a dit le prof
11:06 dans la...
11:09 Où est-ce que je suis ?
11:11 Dans le film.
11:12 Je l'ai écrit dans le diapo.
11:13 Il faut savoir pourquoi.
11:14 Des molécules qui...
11:17 Des molécules qui ont le même récepteur.
11:20 C'est-à-dire, des molécules
11:22 qui vont se trouver
11:23 dans les places des ligands.
11:24 C'est-à-dire, un récepteur
11:25 a plusieurs ligands.
11:26 Par exemple,
11:27 ce récepteur-là
11:29 a des acétylcholines
11:31 comme...
11:32 Comme...
11:33 Comment s'appelle-t-il ?
11:34 Comme ligands
11:35 et a des ligandes de nicotine.
11:37 Le cadre.
11:39 Le cadre.
11:40 La molécule de ce cadre.
11:41 Par exemple,
11:42 la molécule de ce cadre 2,
11:44 le 2e ligand,
11:47 a le même fonctionnement
11:49 que le ligand 1er.
11:51 Il a le même fonctionnement.
11:53 On dit que
11:54 ce 2e ligand
11:56 a un effet agoniste.
11:58 Un effet agoniste.
12:00 Il a le même effet que...
12:01 Que... Comment s'appelle-t-il ?
12:02 Que...
12:03 Que le 1er ligand.
12:05 Là, par exemple,
12:07 la nicotine a un effet agoniste
12:09 sur ce récepteur.
12:10 Parce qu'elle a le même fonctionnement
12:11 que l'acétylcholine.
12:12 Quand la nicotine
12:14 se connecte au récepteur,
12:17 elle ouvre le canal ionique.
12:20 Elle ouvre le canal ionique
12:21 et il y a un A+.
12:22 Donc, on dit que
12:23 c'est une molécule agoniste.
12:25 Le cadre.
12:27 Le 2e ligand,
12:29 entre guillemets,
12:30 il est utilisé par le récepteur.
12:32 Ou,
12:34 il ne fait pas fonctionner
12:36 comme le 1er ligand.
12:38 Il ne fait pas fonctionner comme ça.
12:40 Il est de l'extérieur.
12:42 Il ne sert pas comme un plastique.
12:43 Il ne fait pas fonctionner comme ça.
12:44 Là, on dit que
12:45 la molécule est antagoniste.
12:47 On dit qu'elle est antagoniste.
12:49 Elle ne fait pas fonctionner
12:50 ou elle fait fonctionner l'inverse
12:52 que le 1er ligand.
12:54 Là, la nicotine, les gens,
12:55 elle a le même fonctionnement
12:56 que l'acétylcholine.
12:57 Donc, c'est une molécule
12:58 qui est agoniste
12:59 à l'acétylcholine.
13:01 D'accord ?
13:02 C'est la molécule agoniste
13:03 de l'acétylcholine.
13:04 Elle fait la même chose,
13:06 la même chose,
13:07 qui ouvre l'autre
13:08 et qui fait juste un A+.
13:09 D'accord ?
13:10 Ça, c'est un détail.
13:13 Merci pour le cartonner
13:14 parce que moi, je suis un petit enfant du Japon.
13:15 C'est un détail que j'ai lu
13:16 mais c'est un détail
13:17 que j'ai lu par le prof de l'ENFI.
13:19 Ou, qui a fait des exercices,
13:21 qui a fait beaucoup d'exercices.
13:23 Où est-ce qu'on est ?
13:25 Qui a fait des exercices
13:26 en terminant, etc.
13:27 Qui a lu
13:28 par Ayoub Lélaoulou.
13:29 Normalement, il a fait des exercices
13:30 sur cette notion.
13:31 Sur la motion.
13:32 Sur la façon de faire.
13:33 Donc, on a vu ça.
13:34 Grosso modo, c'est ça.
13:36 On a commencé le canal ionique.
13:37 On a commencé le canal ionique.
13:38 Le récepteur canal ionique.
13:39 C'est simple.
13:40 C'est simple.
13:41 Donc, qu'est-ce qu'il faut faire ?
13:43 Donc, il faut que vous me suiviez bien.
13:45 Il nous reste beaucoup de choses
13:46 à faire dans ce cours.
13:47 Il nous reste,
13:48 il nous reste,
13:49 qu'est-ce que c'est ?
13:50 Il nous reste les RCPG,
13:52 les récepteurs couplés aux protéines G.
13:54 Et il nous reste,
13:55 il nous reste,
13:56 qu'est-ce que c'est ?
13:57 Il nous reste
13:58 le récepteur,
14:01 les récepteurs enzymes.
14:05 Les récepteurs enzymes.
14:07 Activité enzymatique.
14:09 Et les deux,
14:10 le bain-mélih.
14:11 Ce schéma,
14:12 vous savez ce schéma que j'ai ?
14:13 Il est compliqué,
14:14 il faut que le bain-mélih
14:15 soit plus facile.
14:16 D'accord ?
14:17 Il faut que vous le fassiez
14:18 le plus simplement possible.
14:20 Vous savez.
14:21 Et, nous avons les récepteurs
14:24 couplés aux protéines G.
14:25 Je vais vous montrer,
14:26 je vais vous montrer,
14:27 je vais vous montrer le cours.
14:28 Ce sont les récepteurs couplés
14:29 aux protéines G.
14:30 Ce sont des récepteurs du coup,
14:32 transmembranaires.
14:33 Ils sont couplés,
14:35 ils servent avec une protéine G.
14:38 Cette protéine G,
14:40 nous la voyons,
14:41 c'est quoi ?
14:42 Ou pourquoi ?
14:43 Qu'est-ce qu'il y a ?
14:44 Etc.
14:45 Nous allons commencer par le récepteur.
14:46 Le récepteur en tant que tel,
14:47 ce sont des détails
14:48 que vous allez en faire plus tard.
14:49 Ce sont des détails que vous devez connaître.
14:50 Ce récepteur,
14:51 ce récepteur,
14:53 a sept domaines transmembranaires.
14:56 Il a sept domaines transmembranaires.
14:58 Il a une terminaison,
15:01 il a une extrémité terminale NH2.
15:05 Il est extracellulaire.
15:08 Il est extracellulaire.
15:10 Il est extracellulaire.
15:12 Donc, ce sont des détails
15:13 que vous devez connaître plus tard.
15:14 D'accord ?
15:15 Donc, je fais la structure,
15:17 la bonnieur de mon récepteur.
15:20 Il est transmembranaire.
15:21 Il a sept domaines transmembranaires.
15:24 Il a une extrémité NH2
15:25 le côté qui fèche,
15:28 le côté extracellulaire.
15:30 Et il a des domaines transmembranaires.
15:33 D'accord ?
15:35 Vous faites l'extrémité extracellulaire.
15:41 Vu que c'est extracellulaire,
15:42 ce sera le site spécifique
15:45 pour le ligand tel.
15:47 Ce sera le site spécifique tel le récepteur.
15:50 J'allais au niveau de l'extrémité NH3.
15:52 Enfin, NH2 ou la NH3+.
15:54 Ça dépend.
15:55 Il doit fonctionner ionisé ou pas.
15:57 D'accord ?
15:59 Donc, ça c'est le niveau de la structure
16:02 de mon récepteur.
16:04 C'est une protéine, c'est un nid.
16:06 Mais bon, c'est mon récepteur.
16:08 Donc, ce récepteur là-derrière,
16:11 comme vous le voyez,
16:13 il va suivre la cascade de signalisation
16:17 que vous voyez là-dessus.
16:18 Vous avez un premier messager,
16:20 qui est le ligand extracellulaire tel.
16:23 Il est la molécule informative
16:25 qui va dire ce qu'il va faire.
16:28 Ça va être lié au récepteur.
16:30 Le récepteur,
16:32 je vous expliquerai de manière générale.
16:34 Le récepteur va venir activer
16:36 les facteurs primaires.
16:37 Ici, il y a un récepteur.
16:39 C'est un récepteur couplé à la protéine G.
16:42 Ça veut dire que le récepteur
16:44 va d'abord activer une protéine.
16:47 La protéine G est hétéro-trimérique.
16:50 Il y a une protéine G-trimérique.
16:53 Cette protéine,
16:54 elle va ensuite activer les facteurs primaires.
16:57 Donc, dans le schéma, vous allez comprendre.
17:00 Je vais réexpliquer ce que je dis dans le texte.
17:02 Dans le schéma, vous allez comprendre.
17:04 Pour vous dire comment la cascade de signalisation
17:07 a la communication de manière générale,
17:10 la communication intercellulaire.
17:12 Je vous dis que d'abord, vous avez un premier messager.
17:14 Il est lié au récepteur.
17:16 Le récepteur va activer les facteurs primaires
17:19 qui vont être généralement un enzyme.
17:23 Ça peut être un canot ionique,
17:24 mais généralement, c'est un enzyme.
17:26 C'est des enzymes.
17:27 Ces facteurs primaires,
17:29 la réaction enzymatique qu'ils vont faire,
17:31 ça va donner un deuxième messager.
17:34 C'est le deuxième messager.
17:35 Il va activer un effecteur secondaire.
17:38 Et cet effecteur secondaire,
17:39 qui a été utilisé,
17:40 va donner l'effet biologique.
17:43 D'accord ?
17:44 Pour le RCPG,
17:47 le récepteur couplé à la protéine G trimérique,
17:51 la protéine G.
17:54 C'est la même chose.
17:55 Par contre, tu dois rajouter un petit détail.
17:58 Le récepteur,
17:59 avant d'activer les effecteurs primaires,
18:02 va activer la protéine G,
18:05 hétéro-trimérique.
18:07 D'accord ?
18:08 Je vais vous expliquer ce que je veux dire.
18:11 La cascade de signalisation a la communication intercellulaire.
18:14 Comment je te dis ?
18:15 La communication intercellulaire,
18:17 c'est lorsque je vais envoyer un signal à une cellule.
18:20 Ce signal,
18:21 qui fait que la cellule,
18:22 elle va savoir ce qu'elle a.
18:23 Comment elle va l'interpréter ?
18:24 Comment elle va le traduire ?
18:26 Elle va le traduire grâce à une cascade de signalisation.
18:30 Regarde.
18:31 La molécule que je vais envoyer,
18:33 le signal que je vais envoyer,
18:34 c'est un ligand,
18:35 c'est une molécule informatique,
18:36 qui a le premier messager.
18:38 Le messager premier.
18:39 Il vient se connecter ici,
18:41 pour le récepteur couplé à la protéine G.
18:44 Il va venir se connecter à ce récepteur.
18:48 Ce récepteur est couplé à la protéine G.
18:53 Ça veut dire quoi ?
18:55 Ça veut dire que quand le premier message est connecté au récepteur,
18:58 la protéine G va s'activer.
19:00 Elle va s'activer.
19:01 Donc on va voir comment elle va s'activer.
19:03 Ne vous inquiétez pas.
19:04 On va voir comment elle va s'activer.
19:05 Quand elle va s'activer,
19:07 cette protéine G va s'activer.
19:09 Elle va activer l'effecteur primaire.
19:11 L'effecteur primaire, c'est soit un enzyme, soit un canal ionique.
19:15 Généralement, 90% du cas, c'est des enzymes.
19:19 C'est des enzymes, les gens.
19:21 Pourquoi on l'appelle effecteur ?
19:23 Parce qu'il va effectuer une action.
19:25 Il va faire un effet.
19:27 Il va faire un effet.
19:29 Ça ne se dit pas dans l'Arabie, mais je crois que vous comprenez.
19:31 Il va faire un effet.
19:32 Il va faire une action.
19:33 Cette action,
19:36 elle va pouvoir donner quoi ?
19:38 Elle va pouvoir donner un second message.
19:41 Un deuxième message.
19:43 Le deuxième message,
19:45 le rôle de TIO, c'est quoi ?
19:46 C'est d'activer un autre effecteur.
19:48 Effecteur, il va donner une autre action.
19:50 Il va donner une autre réaction.
19:51 C'est l'effecteur secondaire.
19:53 Cet effecteur secondaire,
19:54 son service,
19:56 son service va lui donner l'effet biologique.
19:58 Son service va lui donner l'effet, l'objectif de cette signalisation.
20:03 J'espère que vous comprenez.
20:05 D'accord ?
20:07 Donc, vous allez dire, ok, Wassim, j'ai compris.
20:10 A peu près, qu'il fasse la cascade de signalisation de Sarah.
20:14 Surtout, et là spécialement pour le RCPG.
20:17 RCPG, c'est ce qui m'intéresse.
20:18 Je dois rajouter la protéine G trimérique.
20:21 Ok, la protéine G trimérique, c'est quoi ?
20:23 Qu'est-ce qu'elle est ?
20:24 Pourquoi est-ce qu'on a un hétéro G trimérique ?