CYTOLOGIE STRUCTURE DE LA MEMBRANE PLASMIQUE 2
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00:00 Alors c'est parti pour la deuxième partie du cours sur la structure de la membrane plasmique.
00:10 On a vu la première partie tout ce qui concerne les lipides, tout ce qui concerne du coup les lipides de la membrane plasmique.
00:21 Maintenant on va continuer avec l'analyse biochimique de la membrane plasmique avec les protéines membranaires.
00:28 Ensuite on va terminer avec les glucides qui font partie de la membrane plasmique.
00:35 Et ensuite on va terminer avec l'architecture moléculaire et la conclusion du cours.
00:41 Donc pour les protéines membranaires, il y a plusieurs catégories.
00:51 Déjà première des choses, elles sont moins nombreuses que les lipides. Quand on va voir une représentation de la membrane plasmique,
01:01 on va trouver beaucoup de phospholipides, pas mal de cholestérol, etc. Donc on a beaucoup de lipides.
01:06 Mais moins de protéines. On a moins de protéines. La différence c'est que du coup les protéines sont plus volumineuses que les lipides.
01:14 C'est-à-dire qu'elles sont plus grandes que les phospholipides. Le schéma de cryodécapage, je vais vous montrer le tout.
01:22 Attends, je vais vous montrer. Voilà.
01:25 Après le schéma de cryodécapage, on a les excroissances ou les reliefs qui sont les protéines.
01:33 Elles sont bien plus grandes, bien plus volumineuses que les petits phospholipides que vous voyez ici.
01:40 Les phospholipides sont tout petits. Et quand on va voir les protéines, elles sont bien plus saines, bien plus arides.
01:47 Donc on a dit que les protéines sont moins nombreuses, mais elles sont plus volumineuses que les lipides.
01:55 Les catégories de l'environnement, comme on a vu pour les lipides, il y a les glycolipides, les cholestérols et les phospholipides.
02:03 Ils sont les plus importants. Les protéines membranaires, on a deux grands groupes. Et ces deux grands groupes se classent en deux petits groupes.
02:11 Et chaque petit groupe peut être fait par des exemples différents.
02:15 On va commencer par la classification des protéines membranaires.
02:21 D'abord, on a les protéines intrinsèques et les protéines extrinsèques.
02:25 Les protéines intrinsèques sont les protéines qui sont directement liées à la membrane plasmique.
02:33 C'est-à-dire qu'elles sont en lien, elles sont en lien avec la membrane plasmique.
02:38 Les protéines extrinsèques périphériques sont les protéines qui sont à la périphérie de la membrane plasmique.
02:45 Ce n'est pas qu'elles se collent, elles sont près d'eux.
02:49 OK. Là, le schéma va vous montrer comment.
02:55 Vous voyez cette biaise dans le schéma ?
02:57 Cette biaise dans le schéma, c'est une protéine intrinsèque.
03:02 Plus précisément, une protéine transmembranée.
03:05 Donc, vous voyez les deux catégories intrinsèques.
03:08 Cette protéine intrinsèque est liée, elle fait partie de la membrane plasmique.
03:14 Elle est liée à la membrane plasmique.
03:16 Et ce qui est en vert, c'est une protéine extrinsèque.
03:21 Cette protéine extrinsèque est une protéine périphérique.
03:25 Parce qu'elle est à la périphérie de la membrane plasmique.
03:27 Ce n'est pas qu'elle se colle, elle est près d'elle.
03:29 Elle est près de la membrane plasmique.
03:31 Jusque là, c'est bon. Ce sont les deux grands groupes que nous avons vu.
03:34 Nous allons entrer dans les détails.
03:36 Les protéines intrinsèques qui sont liées à la membrane plasmique, nous en avons deux types.
03:40 Les catégories transmembranées intégrées, qu'est-ce que je veux dire par "je veux dire" ?
03:44 C'est-à-dire qu'elles sont liées à la membrane plasmique.
03:48 C'est-à-dire qu'elles la coupent complètement.
03:51 Elle a un bout, cette protéine a un bout intracellulaire, un bout extracellulaire et un bout plasmique.
04:02 Ce sont des protéines transmembranées.
04:05 Transmembranées, elles ont même coupé la membrane plasmique.
04:09 Cela paraît logique.
04:10 Le deuxième type de protéines intrinsèques sont les protéines qui sont dites "ancrées".
04:15 Ce n'est pas même la protéine ancrée.
04:17 Donc, il nous faut un schéma pour faire mieux.
04:20 Ce sont les protéines ancrées.
04:23 Une protéine ancrée, c'est une protéine qui est liée à la membrane plasmique, mais liée que d'un seul côté.
04:30 Ce n'est pas une protéine qui a un côté extracellulaire et un côté intracellulaire.
04:35 Non, non, non. Il y a un seul côté, soit extracellulaire, soit intracellulaire, qui est lié à la membrane plasmique.
04:46 Donc, il faut que je le détaille, qu'il ne fasse pas de bêtises, etc.
04:50 C'était pour les protéines intrinsèques, les ancrées ou les intégrées.
04:55 Les ancrées, elles sont ancrées à la monocouche externe, parce qu'elles ont un seul côté extracellulaire.
05:02 On a par exemple la protéine Juno de l'ovocyte, ça c'est un exemple.
05:06 Et on a des protéines ancrées à la monocouche interne, à la membrane intracellulaire, qui est ma protéine gétrimérique.
05:15 On l'a vu avant dans la réaction de la phosphorylation de la phosphatidyl inositol.
05:24 On ne l'a pas vu en détail, mais on l'a vu avant.
05:29 Donc ça c'était pour les protéines intrinsèques.
05:32 Pour les protéines extrinsèques, les moins périphériques, logiquement, qu'est-ce qu'il y a qu'il y a une extracellulaire et une intracellulaire ?
05:40 Qu'est-ce qu'il y a d'extracellulaire ? On a toujours des protéines extrinsèques extracellulaire.
05:44 Qu'est-ce qu'il y a derrière la cellule ? On a toujours de la cytosol.
05:48 Parce qu'ils font partie du coup du cytoplasme.
05:52 C'est pour ça qu'on a toujours des protéines extrinsèques cytosolaires.
05:55 J'ai mis le côté intracellulaire.
05:57 Au niveau des exemples.
05:59 Les exemples, ils sont présents.
06:02 Oui je sais, c'est chiant, à la base, c'est vrai qu'ils sont présents.
06:06 Parce que dans les QCM, tu trouves une question où ils te disent voilà, ils te donnent ces propositions.
06:11 Ils te disent qu'il n'y a pas d'extracellulaire, qu'il n'y a pas d'extracellulaire, qu'il n'y a pas de cytosol.
06:14 Ah, faute de voix là.
06:16 Donc, extracellulaire, qu'est-ce que c'est ?
06:18 Fibronectine laminine.
06:21 Les cytosoliques, vous avez actinine aducine, oncine, spectrine.
06:26 Donc, spectrine, oncine, actinine, aducine, ce sont des protéines qui sont cytosoliques, qui viennent du cytoplasme.
06:35 Laminine ou fibronectine, ce sont des protéines qui sont extracellulaires.
06:41 Elles sont périphériques extracellulaires.
06:43 Ok.
06:44 Il faut les garder.
06:45 Voilà, je n'ai pas de moyen technique pour les garder, mais voilà.
06:48 Donc là, on va entrer dans les détails des protéines intrinsèques ou les protéines périphériques ou extrinsèques.
07:03 Nous allons commencer par les protéines intégrées, les homatransmembranes, qui sont les transmembranes, qui sont les transmembranes.
07:10 Ce sont des protéines qui pénèrent dans la bicoche lipidique dans la membrane plasmique.
07:13 Logique.
07:14 Elles représentent trois parties et deux formes différentes.
07:17 Ça, c'est intéressant.
07:18 C'est intéressant, c'est un détail très très intéressant.
07:21 Je peux y aller.
07:22 Donc, on a deux parties.
07:24 Enfin, trois parties, pardon.
07:26 On a une partie qui est extracellulaire, une partie qui est derrière la membrane plasmique,
07:33 entre la bicoche lipidique, et une partie qui est extracellulaire.
07:36 La partie qui est extracellulaire, c'est la partie qui fait le groupement aminique NH2.
07:45 Vous avez vu la base des protéines du terminal, vous ne vous en souviendrez pas.
07:50 On a les protéines, qu'est-ce qu'elles sont?
07:53 Elles sont composées d'acides aminés, les acides aminés.
07:57 Les acides aminés, qu'est-ce qu'ils sont?
07:59 Vous avez NH2, puis CO, puis COOH, et le C est lié à la goutte, le R.
08:07 Chaque acide aminé a son orifice, sa racine qui le spécifie.
08:17 Dans les protéines, qu'est-ce qu'elles font?
08:19 Tantôt on a dit qu'elles sont composées d'acides aminés.
08:21 Le premier acide aminé, la partie terrestre de la protéine, a un NH2.
08:26 Donc, une partie NH2 terminale, qui est hydrophile.
08:31 Et vous avez, à la fin, dans le côté intracellulaire, une autre partie terminale, COOH.
08:38 Elle est hydrophile, parce qu'elle est en contact avec les mains.
08:41 Les deux mains sont hydrophiles.
08:44 Par contre, la partie hydrophobe, c'est la partie qui est en contact avec les acides grattes, les phospholipides.
08:51 C'est la partie intramembranée, qui est à l'intérieur de la membrane.
08:56 Cette partie intramembranée, on l'appelle hydrophobe. Pourquoi est-ce hydrophobe?
09:01 Parce qu'elle est formée d'acides aminés hydrophobes.
09:03 Les acides aminés ne sont pas liés aux mains.
09:05 Et tantôt qu'ils ne sont pas liés aux mains, ils vont à l'intérieur de la membrane plasmique.
09:10 Ils se trompent avec les acides grattes, avec les phospholipides, parce qu'ils ne sont pas liés aux mains.
09:15 Donc, on a vu que les trois parties de la protéine intramembranée, je vous les deux formes.
09:24 Les protéines intramembranées, elles ont deux formes.
09:28 La différence de forme se trouve dans la partie intramembranée.
09:32 Comparer ces deux schémas, ici, on a un seul domaine, et ici, on a plusieurs domaines.
09:42 On a trois.
09:43 Les domaines, on les voit dans le schéma, je ne pourrais pas tous les définir d'un point de vue linguistique,
09:49 mais c'est vrai que le domaine est là.
09:51 On voit la sécurité. Le domaine, c'est cette partie de la protéine.
09:56 On voit ici trois domaines.
09:59 Donc, les deux catégories de la protéine intramembranée, parce qu'elles ont deux formes différentes.
10:06 Si on a un seul domaine en hélice alpha,
10:10 et je vais vous montrer ce que je veux dire par hélice alpha.
10:12 Si on a un domaine en hélice alpha, et dans le domaine en hélice alpha, c'est le domaine en hélice alpha.
10:21 Voilà.
10:23 Donc, si on a un domaine en hélice alpha, c'est le domaine en hélice alpha.
10:29 Qu'est-ce qu'il y a d'autre type de protéines intramembranées ?
10:33 On a plusieurs domaines.
10:35 Dans chaque domaine, évidemment, quand on est en hélice alpha.
10:42 On peut en avoir plus, évidemment.
10:44 Donc, si on a un seul domaine, la protéine a une forme de patinée.
10:51 C'est un patinée.
10:53 C'est un patinée de l'arbre.
10:54 C'est un patinée.
10:56 C'est un patinée.
10:57 C'est un patinée.
10:59 Si on, par contre, a plusieurs domaines, il y a une forme tridimensionnelle, une forme globulaire.
11:08 Il y a un globule.
11:11 Parce qu'il y a plusieurs domaines, justement.
11:15 Voilà.
11:16 Donc, je parle de ce qui est le transformateur d'un hydrophobe, en forme d'hélice alpha,
11:22 interagissant avec des molécules lipidiques.
11:25 Voilà.
11:27 Qu'il y ait un seul domaine alpha, il y a une forme patinée.
11:30 Qu'il y ait plusieurs domaines en hélice alpha, donc bonilla, halazonia, alpha, il y a une forme globulaire.
11:37 C'est un déterminant.
11:38 J'ai remarqué.
11:41 Voilà.
11:42 Donc, on a, comme on l'appelle, les protéines transmembranées.
11:44 Je ne sais pas que je l'ai fait un peu moins bien.
11:45 Nous avons des protéines ancrées.
11:48 Les protéines ancrées.
11:50 Les protéines ancrées.
11:52 Alors, les protéines ancrées qui sont les protéines qui sont liées à la membrane plasmique, mais pas d'un seul côté.
12:01 Mais on ne peut pas proposer de protéines transmembranées à trois côtés.
12:06 Enfin, trois parties.
12:07 Genre, extracellulaire, intracellulaire, intramembranaire.
12:11 Non, non, non.
12:12 Là, il y a une partie extracellulaire, une partie, ou là, une partie intracellulaire, ou un phénomène,
12:21 où il y a la partie qui se connecte à la membrane plasmique.
12:24 C'est ce qu'on appelle.
12:25 Donc, ce sont des protéines qui ne pénètrent pas la glycogénétique de la membrane plasmique.
12:31 Voilà.
12:32 Elles sont situées sur les deux phases de la membrane plasmique.
12:34 Soit extracellulaire, soit cytoplasmique, ou là, intracellulaire.
12:39 Et se fixent ou se lient aux lipides de la membrane plasmique.
12:43 Donc, on distingue évidemment, étant donné qu'il y a deux, il y a l'icono extracellulaire, il y a l'icono cytoplasmique.
12:49 Logiquement, les deux types.
12:51 Il y a les protéines ancrées humains, les protéines ancrées extracellulaires.
12:56 Il y a un icono ancré à la monocouche externe.
12:59 Ou là, les protéines, l'icono cytosonique, cytoplasme, l'icono ancré à la monocouche interne.
13:05 C'est très, très logique.
13:07 Donc, on va voir comment ils peuvent se fixer.
13:15 Le mode de liaison des protéines ancrées extracellulaires et les protéines ancrées cytosoniques, ce n'est pas comme ça.
13:24 Suivez-moi.
13:27 Pour être extracellulaire, les protéines ancrées vont se fixer avec le GPI.
13:36 Le GPI que nous avons vu à la coche de chien.
13:40 Le GPI, c'est le phosphatisateur inositol qui est glycosylé.
13:45 Nous avons ici du glycose.
13:47 Nous avons ici, en rouge, le phosphatisateur inositol.
13:51 Nous avons ici, en vert ou en bleu, un glucide qui va glycosyler le phosphatisateur inositol.
14:05 Nous avons ici le GPI.
14:07 Le GPI va permettre l'ancrage, il va permettre de fixer les protéines ancrées extracellulaires.
14:20 C'est pour le côté extracellulaire, les protéines ancrées à la monocouche externe.
14:26 Pour les protéines ancrées à la monocouche interne, avec le GPI, il y a directement la cellulose.
14:33 La protéine va directement se lier à la cellulose, qui est dans la membrane plasmique, dans la bicouche lipide.
14:43 Le protéine ancré à la monocouche externe utilise le GPI pour s'ancrer.
14:50 Et le protéine ancré à la monocouche interne utilise la cellulose.
14:55 Ok ?
14:56 Ok.
14:57 On passe.
14:59 Donc, ici, un schéma, un autre. Qu'est-ce que je vous montre ?
15:03 Je vous montre une protéine G-trimérique.
15:06 Cette protéine G-trimérique est, du coup...
15:11 Attendez, il y a une erreur dans le diapo.
15:16 Quand la membrane bleue G-trimérique se lie à la monocouche interne.
15:21 Ici, il y a un schéma. Il est...
15:25 Erreur.
15:26 Quand la monocouche interne se lie à la monocouche externe, c'est l'inverse.
15:29 Les protéines G-trimériques se lient à la monocouche interne.
15:34 Ce n'est pas une erreur.
15:35 Donc, ici, on a vu que la protéine G-trimérique, vu qu'elle est liée à la monocouche interne,
15:40 ne se lie pas au GPI, parce qu'il n'y a pas de GPI.
15:43 Elle se lie directement à un acide gras.
15:45 Je vous montre.
15:46 Je vous montre l'acide gras, il se lie.
15:48 Ok ?
15:50 Alors, exemple de protéines ancrées à la monocouche interne de la membrane plasmique.
15:56 Voilà.
15:58 Donc, l'exemple, c'est la protéine G-trimérique.
16:01 Ici, il y a un schéma pour vous expliquer les différents types de protéines.
16:06 Donc, on va récapituler.
16:08 On a les protéines intrinsèques, qui sont les protéines, on transforme les protéines encrées.
16:16 Et on a les protéines périphériques extrinsèques.
16:20 Donc, les protéines intrinsèques, on a les transmembranes et on a les encrées.
16:26 Les transmembranes, elles transforment les richesses de l'organisme.
16:31 Et elles ont deux types, enfin, deux formes.
16:34 Elles peuvent être de forme globulaire, parce qu'elles ont plusieurs domaines en hélice alpha.
16:40 Je vous montre, un, deux, trois.
16:42 Et les autres, elles sont de forme bâtonnée, parce qu'elles ont un seul domaine en hélice alpha.
16:50 Voilà.
16:51 Ça, c'est pour les protéines transmembranes.
16:53 L'autre type de protéines intrinsèques, ce sont les protéines encrées.
16:56 Elles sont les protéines encrées de la partie en-dessous, qui peuvent encrer la monocouche externe,
17:01 qui peuvent encrer la monocouche interne.
17:03 La monocouche externe est enregistrée par un GPI, par le phosphatidylinositol glycosylé.
17:10 Et les cônes de l'intérieur de la monocouche interne se connectent à la cellule graduelle,
17:14 et à la zone de l'adhésion qui est la membrane plasmique.
17:22 Ça, c'est pour les protéines intrinsèques.
17:25 Les protéines extrinsèques, ce sont des protéines périphériques.
17:30 Ce sont des protéines périphériques, mais elles ne sont pas associées à la membrane plasmique.
17:33 Elles n'ont pas de liaison avec elle.
17:36 Par exemple, si on regarde la protéine périphérique,
17:41 elle est très proche de la protéine transmembrane.
17:44 Donc voilà.
17:46 Donc, ça, c'est pour la structure de l'air.
17:50 On voit la fonction.
17:51 Vous avez remarqué qu'à chaque fois qu'on voit un élément biochimique de la membrane plasmique,
18:00 on voit la structure, on voit les types d'air, et on voit la fonction.
18:05 C'est déjà marqué.
18:06 La fonction des protéines, la membrane plasmique, ou chez Déo.
18:10 Il y a des types d'eau, des types d'eau.
18:12 Mais on ne va pas en détailler plus car chaque fonction a un chapitre.
18:18 Il y a un coude, soit court, soit long, un chapitre.
18:21 Donc, les protéines assurent la perméabilité.
18:25 On a remarqué que les lipides, surtout les glycolipides, même le cholestérol,
18:34 ils reçoivent les molécules hydrosolubles,
18:38 ils reçoivent l'intérieur et l'extérieur dans la cellule,
18:42 ou l'inversement de l'extérieur et l'intérieur dans la cellule.
18:46 Donc, qu'est-ce qui fait que les molécules reçoivent ?
18:49 Eh bien, elles reçoivent grâce aux protéines.
18:52 Elles reçoivent grâce aux protéines parce que, grâce aux protéines,
18:55 elles ont un rôle pour la perméabilité de la membrane plasmique.
18:59 Elles ont un rôle de récepteurs.
19:01 On a dit que les protéines, c'est ce que nous avons terminé dans les sciences,
19:06 nous avons parlé de la protéine, de la nature protéine,
19:11 pratiquement toutes les récepteurs des cellules sont de nature protéique ou glycoprotéique.
19:19 Elles ont un rôle dans l'adhérence à la cellule.
19:21 L'adhérence à la cellule, c'est le coude que nous avons fait, le prochain coude que nous allons faire.
19:26 Donc, nous allons y aller.
19:27 Réaction enzymatique.
19:29 Oui, les protéines, elles doivent y réagir.
19:31 Parce que déjà, de base, les protéines, ce sont des enzymes.
19:35 Elles sont les enzymes.
19:37 Les enzymes réagissent aux protéines.
19:39 Elles ont un rôle dans la communication intercellulaire.
19:42 Elles ont un rôle dans la communication entre les cellules.
19:44 Elles sont en train de s'y mettre.
19:46 Si nous avons les protéines, elles ont un rôle dans la perméabilité.
19:49 Elles ont un rôle dans l'adhérence.
19:51 Elles ont un rôle dans la réaction enzymatique.
19:53 Elles sont en train de s'y mettre.
19:55 Elles sont en train de s'y mettre.
19:57 Voilà.
19:59 Nous avons terminé les protéines.
20:01 Nous allons aller vers les glucides.
20:03 Les glucides, nous en avons un peu aujourd'hui.
20:05 Nous avons la structure de l'enzyme, parce que nous avons les glycolipides.
20:08 Mais il y a un autre type de glucides qui est en train de se produire dans les membres plasmiques.
20:14 Ce sont les glycoprotéines.
20:16 Qu'est-ce que je vous dis ?
20:17 Je vous dis que les glucides sont situés presque toujours, à des presque toujours, dans le QCM.
20:23 Presque toujours.
20:24 Il n'y a pas de QCM uniquement qui est en train de se produire.
20:27 Parce que j'ai remarqué dans le QCM,
20:30 qu'ils disent que les glucides sont toujours du côté extracellulaire.
20:36 Ils disent que c'est vrai. C'est juste.
20:38 Ils disent presque toujours qu'ils sont en train de se produire.
20:40 Ne vous en faites pas, vous ne comprenez pas.
20:42 Ils disent que vous n'êtes presque pas en train de vous en faire.
20:44 Non.
20:45 Je ne vais pas vous en parler.
20:47 Donc, si vous êtes presque toujours du côté extracellulaire dans les membres plasmiques,
20:51 les glucides, donc ce qui est glycoprotéines et glycolipides,
20:54 c'est bon, du côté extracellulaire.
20:56 OK. C'est bon du côté extracellulaire.
20:58 Je vous dis que ce sont des polysaccharides.
21:01 On a biochimie.
21:02 Donc, voilà.
21:03 Aujourd'hui, il y a des protéines qui se font de glycoprotéines,
21:05 et des lipides qui se font de glycolipides.
21:06 Regardez où je crois que je vais.
21:07 Ils constituent le feutrage de microfibrilles,
21:11 ou le revêtement fibreux
21:14 de la cellule, de la membre plasmique.
21:19 Et on va parler de glycocalyx, en anglais de cell-coat.
21:24 OK.
21:25 Donc, ça, c'est des informations à la base.
21:27 Donc, voilà.
21:28 Directement, on va voir la fonction.
21:30 Parce que, voilà, la structure de l'aliment est glucide,
21:34 et on va parler de biochimie.
21:35 Donc, voilà.
21:36 Donc, on va voir la fonction.
21:38 La fonction de glycocalyx.
21:39 Le glycocalyx a des fonctions communes avec les protéines, etc.
21:44 Donc, activateur enzymatique, check.
21:46 Qui a les protéines ?
21:47 La déshébilleté, check.
21:49 Qui a les protéines ?
21:50 Parce que le glycocalyx a des glycoprotéines.
21:53 Donc, c'est normal qu'il a des fonctions communes.
21:55 Reconnaissance cellulaire.
21:57 Reconnaissance cellulaire.
21:59 Je fais tout CMH.
22:01 CMH.
22:03 C'est un clin d'œil terminé.
22:05 Le CMH.
22:06 Du coup, c'est un glycoprotéine qui permet la reconnaissance cellulaire.
22:09 C'est un étranger.
22:10 Une carte, la carte nationale biologique des cellules du corps.
22:14 Chacun a un CMH différent.
22:16 Ce qui va permettre de reconnaître les cellules même à toi.
22:20 Donc, c'est un plus, parce que les protéines sont à la reconnaissance cellulaire.
22:24 Quoique, glycoprotéines.
22:26 Donc, bon.
22:27 Et tu as d'autres failles.
22:30 Tu dois les faire.
22:31 Tu dois savoir les CMH.
22:32 Tu dois savoir comment elles fonctionnent.
22:34 C'est vrai que je te concentre sur les symptômes.
22:39 Détermination des groupes sanguins.
22:41 Comment on fait le CMH ?
22:43 Alors, je fais les groupes ABO.
22:46 Les groupes sanguins.
22:47 Et bien, c'est par le glycocalyx.
22:49 C'est grâce aux molécules du glucide qui viennent à la surface du côté extracellulaire de la membrane plasmique.
22:57 Et c'est une question que tu as beaucoup de fois.
23:01 La charge négative de la membrane plasmique.
23:03 C'est ce que nous avons fait avec le CMH.
23:06 Donc, tu as le choix.
23:08 Le glycocalyx, le glucide, a donc une charge négative de la membrane plasmique.
23:13 Ne t'inquiète pas.
23:14 Tu vas voir, tu vas voir.
23:15 Je ne vais pas te faire comprendre parce qu'il y a beaucoup de détails.
23:17 Il y a une charge négative.
23:18 Si tu as un QCM de charge positive, dis-le.
23:20 Si tu as une charge négative, dis-le.
23:22 C'est ça.
23:23 Ensuite, logiquement, vu que c'est un revêtement fibrilaire de l'incluside,
23:29 il va protéger les cellules des agressions chimiques ou des agressions enzymatiques.
23:33 Quand un enzyme va agresser, par exemple, un acide ou un élément chimique,
23:40 il va vouloir agresser la cellule.
23:42 Le glycocalyx, c'est-à-dire le revêtement, le manteau de l'incluside,
23:46 va aussi protéger la cellule.
23:48 Donc, l'enzyme ou l'agent chimique va éviter le glycocalyx
23:54 et ne pas éviter la membrane plasmique.
23:56 Donc, tu as compris.
23:57 Les fonctionnements sont présents.
23:59 Mais, il y a des fonctionnements de base, comme la reconnaissance cellulaire par le CMH,
24:04 comme les groupes sanguins de l'APO, comme les protéines,
24:12 donc activités enzymatiques ou adhésivité cellulaire,
24:16 et il y a aussi des moyens de protéger les QCM de charge négative.
24:20 Et évidemment, les deux sont logiques.
24:22 La protection contre les agressions extérieures, soit chimiques, soit enzymatiques.
24:25 Il y a aussi la fonction de la glycose.
24:29 Il ne faut pas en parler.
24:31 Il faut en parler dans le cours, ou dans le cours de l'an.
24:34 Donc, où est-ce qu'on est?
24:37 On a l'architecture moléculaire.
24:39 On a vu, on a lu la structure de la membrane plasmique,
24:43 on a vu les aspects tristratifiés,
24:46 on a vu l'analyse biochimique des protéines,
24:51 les types de protéines, les types de lipides.
24:56 Donc, on va voir l'architecture qui fait ce qu'il y a.
25:01 L'architecture de ces éléments chimiques, biochimiques.
25:11 Donc, comme je vous l'ai dit au début de ce cours,
25:16 on a fait un cours historique pour les chercheurs,
25:21 pour voir comment ils ont découvert ces effets.
25:23 Et les techniques, elles les ont gardées.
25:25 Qui dit que les techniques de membrane artificielle,
25:28 il faut savoir ce qu'il y a derrière.
25:30 Il y a des lipides organisés en deux couches.
25:32 Il dit que les techniques de résonance magnétique,
25:34 il faut savoir que cette technique a permis de connaître les mouvements des lipides.
25:39 Donc, on va en parler.
25:41 Et ces techniques, on ne les a pas négligées.
25:43 On a fait une erreur là-bas, dans l'analyse biochimique.
25:46 Et vous avez compris ce que je veux dire.
25:48 Il y a beaucoup de questions qui sont liées à l'architecture moléculaire.
25:50 Donc, concentrez-vous, concentrez-vous, concentrez-vous.
25:52 Et restez concentrés.
25:54 Il ne reste pas beaucoup pour terminer le cours.
25:56 Alors, qu'est-ce que je vais vous dire?
25:58 La microscopie électronique, elle a montré un aspect figé de la membrane plasmique.
26:03 Par contre, je ne suis pas d'accord avec cet aspect figé.
26:05 Ce n'est pas vrai.
26:06 La membrane plasmique, elle est fluide.
26:08 Elle n'est pas statique.
26:10 Ce concept a été contredit avec ces techniques.
26:16 Alors, qu'est-ce qu'il y a?
26:18 Première technique, technique des membranes artificielles.
26:20 Cette technique, il ne faut pas comprendre le principe de la technique.
26:24 Il faut juste savoir que cette technique nous a permis de savoir que les lipides sont organisés en bicouche.
26:32 Et font des protéines.
26:34 Ok?
26:35 C'est la première technique.
26:36 Qu'est-ce qu'il y a?
26:37 Membrane artificielle, elle a balayé les lipides en bicouche et fait des protéines.
26:41 Deuxième technique, technique de résonance magnétique nucléaire.
26:45 Cette technique, elle a utilisé un indicateur, un traceur.
26:51 Où est-ce que tu as ton traceur?
26:52 Tu as mis une molécule, un groupe, qui va se coller dans ton lipide, ton phospholipide,
26:59 et qui va pouvoir le tracer.
27:01 Tu vois où il est allé.
27:02 Est-ce qu'il s'est déplacé?
27:03 Est-ce qu'il ne s'est pas allé?
27:04 C'est le même principe que l'échaar, entre guillemets.
27:07 Sauf que ce n'est pas vraiment l'échaar, c'est la résonance magnétique nucléaire.
27:11 Donc, on met par exemple le nitroxyde, un groupe de nitroxyde, on le set avec le lipide.
27:16 Et ici, cette technique, quand on set le nitroxyde avec le lipide,
27:19 on a pu savoir pourquoi les lipides bougent, ou qu'ils ont des mouvements.
27:24 Et les mouvements des lipides, on peut les résumer en trois mouvements.
27:28 Tu vois, ce n'est pas simple.
27:29 Trois mouvements, tu as le mouvement de diffusion de la Terre, c'est ce que je veux dire.
27:33 C'est un mouvement où le lipide change de place avec l'eau,
27:38 qui est juste devant lui, dans la même monocouche.
27:41 On revient.
27:42 Le premier mouvement, qui est fréquent, c'est-à-dire qu'il s'en va beaucoup,
27:46 c'est le mouvement de diffusion latérale, ou le mouvement latéral.
27:51 Qu'est-ce que ça fait le mouvement latéral?
27:53 Le phospholipide change de place avec son ami dans la même monocouche.
27:58 Ok? Dans la même monocouche.
28:00 C'est le premier mouvement.
28:02 Deuxième mouvement, c'est le mouvement de bascule,
28:05 c'est-à-dire le flip-flop.
28:06 Tu vois, on fait un schéma,
28:08 c'est un flip-flop et c'est un flip-flop.
28:10 Je n'insulte pas cette blague, pardon.
28:13 Bon, on a fait le flip-flop.
28:14 Qu'est-ce que ça fait?
28:15 On a fait que le phospholipide change de place avec le phospholipide qui est dans l'autre monocouche.
28:21 Cette monocouche externe, pardon, cette monocouche interne,
28:26 va faire un basculement, va basculer.
28:29 Celle-ci va de l'envers, celle-ci va de l'envers.
28:32 Ce mouvement est très rare.
28:34 Il est très rare.
28:35 C'est-à-dire que cela ne se fait pas souvent.
28:37 Celle-ci est fréquente, celle-ci est rare.
28:40 Et ce mouvement est catalysé par une enzyme.
28:44 Ça ne se fait pas.
28:45 Cette enzyme s'appelle flipase.
28:47 Oui, ce n'est pas un bon mot, mais bon, je ne sais pas comment le dire facilement.
28:52 Flipase, c'est-à-dire flip-flop.
28:53 Voilà, je ne sais pas comment le dire.
28:55 Troisième mouvement, c'est le mouvement qui est le plus fréquent, c'est-à-dire le flip-flop.
29:00 En gros, c'est la rotation sur place.
29:02 En gros, le phospholipide va dans l'autre monocouche, tout simplement.
29:05 Il va se déplacer, il va dans l'autre monocouche.
29:07 C'est ça.
29:08 Il y a trois mouvements sur le mouvement.
29:09 Diffusion latérale.
29:10 Le phospholipide change de place avec son ami, dans la même monocouche.
29:14 Dans la même monocouche.
29:16 C'est un mouvement qui se fait fréquemment.
29:18 Deuxième mouvement.
29:19 Le mouvement de flip-flop ou le mouvement de bascule, il est rare.
29:22 Il n'est pas toujours en place.
29:25 C'est rare pour une chose.
29:26 Ce mouvement, il peut se déplacer avec son ami dans l'autre monocouche.
29:30 Dans l'autre monocouche.
29:33 Et ce mouvement, il est fait grâce à une enzyme.
29:36 On l'appelle flipase.
29:38 Voilà, je fais le même.
29:39 Flipase, flip-flop.
29:40 Troisième mouvement, c'est celui qui se fait beaucoup, le plus fréquent.
29:43 C'est le mouvement de rotation sur place.
29:45 En gros, le phospholipide va dans l'autre monocouche.
29:47 C'est ça.
29:48 Ce sont tous les mouvements qu'on a découverts grâce à quoi ?
29:53 On les a découverts grâce à la technique de résonance magnétique.
29:56 Je ne vous en parle pas parce que vous ne vous en faites pas compte.
29:58 Je ne vous en parle pas car je ne vous en fais pas compte.
29:59 Je ne vous en parle pas car je ne vous en fais pas compte.
30:00 Je ne vous en parle pas car je ne vous en fais pas compte.
30:01 Voilà.
30:02 Donc, ok.
30:03 Troisième technique.
30:05 Troisième technique, c'est l'immunofluorescence et l'hybridation cellulaire.
30:08 C'est ce que nous connaissons dans le lycée.
30:10 C'est ce que vous avez vu dans le schéma.
30:12 Ah, ce schéma, vous l'avez vu dans les résumés de la science que nous avons fait dans le bac.
30:18 En gros, nous avons fait ces expériences dans le bac.
30:21 Nous les avons fait très bien.
30:23 En gros, qu'est-ce qu'on a fait dans ces expériences ?
30:25 Je vais vous les expliquer.
30:26 Qu'est-ce qu'on a fait ?
30:28 On a fusionné, d'abord, premièrement, des anticorps.
30:32 Je ne vais pas vous en parler.
30:33 On les a mis, on les a repliés avec les antigens de cellules.
30:39 Deux cellules d'espèces différentes.
30:41 Ils ont été marqués par le sémantique des mouchéiennes.
30:46 Qu'est-ce qu'on a fait ?
30:47 On a donné l'hybridation.
30:48 C'est l'immunofluorescence.
30:50 On l'a écrite dans la méthode d'études.
30:52 Je vous ai fait voir la courteur de la méthode d'études.
30:55 Qu'est-ce qu'on a fait juste après ?
30:56 On a donné une hybridation.
30:58 Qu'est-ce que je veux dire par hybridation ?
31:00 On a donné la fusion.
31:01 On a deux cellules.
31:02 On a deux cellules et on a une seule cellule.
31:06 Qui a reçu une seule cellule ?
31:08 Qu'est-ce qu'on a vu ?
31:09 Qu'est-ce qu'on a remarqué ?
31:10 On a remarqué que l'échaar a changé de place.
31:14 Qu'est-ce que ça veut dire "change de place" ?
31:16 Ça veut dire que les anticorps qui ont été attachés aux antigènes se sont déplacés.
31:25 Il y a eu une diffusion latérale.
31:28 Les antigènes sont des protéines.
31:30 Il y a eu une diffusion latérale des protéines au niveau de la cellule de l'hétérocarion.
31:38 L'hétérocarion, c'est la fusion de deux cellules.
31:42 C'est une cellule fusionnée, deux cellules d'espèces différentes.
31:46 Donc, on a vu la diffusion latérale des protéines.
31:49 Ce n'est pas une maladie de test d'antigènes.
31:52 Le test d'antigènes, c'est que les protéines étiennes se sont déplacées.
31:57 Ici, il y a eu une résonance magnétique.
31:59 On a vu que les lipides se sont déplacés.
32:01 On a vu qu'il y a eu trois mouvements.
32:03 Ici, il y a eu une hybridation immunofluorescente.
32:06 On a vu que les protéines étiennes se déplacent.
32:12 Qui se déplacent ?
32:14 Les mouvements des protéines.
32:16 Il y a une raison.
32:17 La différence entre les mouvements des protéines et les mouvements des phospholipides,
32:23 c'est que les phospholipides ont trois types.
32:27 On les appelle flip-flops, diffusion latérale ou rotation sur place.
32:32 Ici, il y a eu des protéines, des grèves diffusion latérale ou rotation sur place.
32:42 Mais il n'y a pas de flip-flops.
32:44 Les flip-flops n'existaient pas avec les protéines.
32:47 Mais il n'existe pas de protéines qui traduisent la partie extracellulaire et l'intracellulaire.
32:52 Ce n'est pas possible.
32:54 Donc, voilà.
32:56 Donc, je vais vous parler en français de la technique que je vais vous parler.
33:01 Je vais vous parler en français de la technique que je vais vous parler.
33:04 L'immunofluorescence et l'hybridation cellulaire.
33:07 Ces deux techniques ont permis à Frey et Edith Dean, en 1970,
33:11 "Qu'est-ce qu'il faut ? C'est un grain de gras.
33:14 Il faut le couper. Il faut couper le couvercle pour le couper."
33:17 Donc, vous vous demandez,
33:19 "Est-ce que c'est Frey et Edith Dean qui ont découvert le mouvement, la mobilité de ces protéines ?"
33:27 Trop de "oui" parce que "oui" m'a dit "d'ailleurs, on a de la technique d'immunofluorescence et d'hybridation cellulaire."
33:31 C'est moi. Je fais "oui" à les hommes.
33:33 Alors, de portée, la preuve que les protéines se déplacent également plus lentement que les lipides,
33:38 mais ils se déplacent quand même.
33:39 Au niveau de la membrane plasmique,
33:41 en utilisant un hétérocarion, donc une fusion de cellules,
33:46 qui résulte en la fusion de deux cellules provenant d'espèces différentes,
33:49 qui emportent des protéines spécifiques de ces deux espèces,
33:52 le marquage de ces protéines est fait par des anticofluorescents.
33:56 Ce qui permet de montrer que les protéines membranaires de chacune des espèces situées en haut de l'héterocarion
34:03 les 5 premières minutes après la fusion,
34:05 se trouvent dispersées sur toute la surface membranée après 40 minutes.
34:08 Donc, ce résultat ne peut s'expliquer que par l'existence d'une diffusion latérale des protéines.
34:22 Maintenant, vous avez une remarque, comme je vous l'ai dit,
34:24 c'est très compliqué, il y a une rotation sur place,
34:26 il y a une rotation des protéines,
34:28 donc on voit qu'il n'y a pas de lipides.
34:29 Mais sur les plopes, il n'y en a pas.
34:32 Cela existe.
34:33 Les protéines n'existent pas.
34:35 Prenons la conclusion.
34:37 La conclusion, on l'a déjà vue dans le lycée.
34:39 Depuis que la membrane plasmique, comme on l'a dit,
34:43 possède une grosse diversité biochimique,
34:47 vous avez des lipides, des noix de lipides, des protéines, des noix de protéines,
34:52 et vous avez même des glucides.
34:54 Donc, vous avez une diversité des éléments biochimiques.
35:00 En plus, la membrane plasmique n'est pas fixe,
35:05 elle n'est pas statique,
35:07 elle est fluide,
35:08 elle peut déplacer les éléments biochimiques.
35:11 Et ce qui est important,
35:12 c'est qu'on peut dire que le riche qui est en fait,
35:15 le riche qui est en fait,
35:16 le riche qui est en fait,
35:17 le riche qui est en fait,
35:18 le riche qui est en fait,
35:19 le riche qui est en fait,
35:20 le riche qui est en fait,
35:21 le riche qui est en fait,
35:22 le riche qui est en fait,
35:23 le riche qui est en fait,
35:24 le riche qui est en fait,
35:25 le riche qui est en fait,
35:26 le riche qui est en fait,
35:27 le riche qui est en fait,
35:28 le riche qui est en fait,
35:29 le riche qui est en fait,
35:30 le riche qui est en fait,
35:31 le riche qui est en fait,
35:32 le riche qui est en fait,
35:33 le riche qui est en fait,
35:34 le riche qui est en fait,
35:35 le riche qui est en fait,
35:41 le riche qui est en fait,
35:42 le riche qui est en fait,
35:43 le riche qui est en fait,
35:44 le riche qui est en fait,
35:45 le riche qui est en fait,
35:46 le riche qui est en fait,
35:47 le riche qui est en fait,
35:48 le riche qui est en fait,
35:49 le riche qui est en fait,
35:50 le riche qui est en fait,
35:51 le riche qui est en fait,
35:52 le riche qui est en fait,
35:53 le riche qui est en fait,
35:54 le riche qui est en fait,
35:55 le riche qui est en fait,
35:56 le riche qui est en fait,
35:57 le riche qui est en fait,
35:58 le riche qui est en fait,
35:59 le riche qui est en fait,
36:00 le riche qui est en fait,
36:01 le riche qui est en fait,
36:02 le riche qui est en fait,
36:03 le riche qui est en fait,
36:04 le riche qui est en fait,
36:05 le riche qui est en fait,
36:06 le riche qui est en fait,
36:07 le riche qui est en fait,
36:08 le riche qui est en fait,
36:09 le riche qui est en fait,
36:10 le riche qui est en fait,
36:11 le riche qui est en fait,
36:12 le riche qui est en fait,
36:13 le riche qui est en fait,
36:14 le riche qui est en fait,
36:15 le riche qui est en fait,
36:16 le riche qui est en fait,
36:17 le riche qui est en fait,
36:18 le riche qui est en fait,
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