COMMUNICATION INTERCELLULAIRE PART 3
Category
📚
ÉducationTranscription
00:00:00 Salut les gens, c'est parti.
00:00:05 Alors bon, on s'était quitté la dernière fois sur la partie 2 du cours de communication
00:00:12 intercellulaire.
00:00:13 Alors faut savoir les gens bien du coup, de la partie 3, je la tourne post session,
00:00:19 ça va être la vidéo que vous êtes en train de voir, je la tourne du coup post session
00:00:22 discord, parce qu'en fait l'enregistrement de la vidéo de la partie 3 a rencontré un
00:00:32 léger problème, un léger problème technique, c'est à dire que OBS n'a pas enregistré
00:00:40 l'image, il y avait juste le son, donc j'ai été obligé du coup de retourner la vidéo,
00:00:47 je suis obligé du coup de retourner la vidéo, de retourner la partie 3.
00:00:49 Et d'ailleurs c'est la partie la plus importante, je sais que vous êtes en train de vous en
00:00:56 attendre, donc on s'était quitté où la dernière fois ? Déjà faut un petit rappel
00:01:01 du coup sur le plan du cours, le cours de communication intercellulaire, c'est le cours
00:01:06 qui va s'intéresser du coup à comment est-ce que les cellules, la voie de signalisation
00:01:11 des cellules m'abénatent.
00:01:12 On avait étudié du coup, fait le cours, les types de communication, on avait vu que
00:01:20 on avait des communications qui fâchent, endocrine, parce que la distance est bride,
00:01:26 et du coup ça se fait avec des hormones par voie sanguine, une communication paracrine,
00:01:31 parce que la cellule va communiquer, va donner une voie de signalisation à une cellule voisine,
00:01:38 et une communication autocrine, parce que la cellule va s'auto, va envoyer un message
00:01:45 à elle-même, et une dernière communication qui est synaptique, pour tout ce qui est cellules
00:01:52 nerveuses, mesh avec les synapses, vous avez compris.
00:01:56 Ensuite on avait vu quoi ? On avait vu les types de molécules informatives, donc les
00:02:01 types de ligands.
00:02:03 Donc on avait vu les molécules informatives, donc les ligands, ils peuvent être hydrosolubles,
00:02:11 ils peuvent être liposolubles, et on a des radicaux libres gaseux.
00:02:14 On s'était bien attardé sur ça, c'est la partie 1 et 2.
00:02:20 On s'était intéressé plus précisément aux hydrosolubles.
00:02:23 On savait que les hydrosolubles, on en a un, on en a un, on en a un, on en a un, un recepteur
00:02:29 transmembranaire.
00:02:30 Et sur ce recepteur transmembranaire, on s'est dit "bon, est-ce qu'il y a une des types de
00:02:34 récepteurs ?" Et effectivement, il y a une des types de récepteurs, et c'est du coup
00:02:38 le troisième élément du cours sur lequel on s'était attardé.
00:02:40 On avait vu que les types de récepteurs pour les molécules hydrosolubles, on avait des
00:02:47 récepteurs canoïoniques, qui nous sont déjà familiers, parce que les 2 sont des récepteurs
00:02:53 de 1-2, et 2-2, c'est le transport membranaire.
00:02:58 Et le meilleur exemple, c'était le canal du coup de la nicotinique, de l'acétylcholine,
00:03:05 les prédicteurs en long et en large et en travers, transport membranaire, terminal,
00:03:11 ou même on s'est attardé sur la partie 2, on en a bien parlé.
00:03:14 Maintenant, les 2 seuls récepteurs du problème, ce sont les "plus difficiles", les plus difficiles,
00:03:20 ou mauchent, donc les RCPG, qui sont des récepteurs qui sont couplés à des protéines G hétéro
00:03:26 trimériques, donc on va bien détailler les récepteurs où je fais les caractéristiques
00:03:31 des hommes, et la protéine G, les caractéristiques structurelles et fonctionnelles de l'homme.
00:03:37 Et ensuite, on a les récepteurs enzymes, ce sont des récepteurs qui ont une activité
00:03:43 enzymatique, on va voir qui fâche.
00:03:47 J'aime bien dire que les RCPG, c'est les 2 éléments les plus difficiles, mais en réalité,
00:03:54 tu vas voir que le cours m'a fait mal.
00:04:03 Donc, on s'était arrêté la dernière fois ici, sur les RCPG, c'est du coup les récepteurs
00:04:11 couplés aux protéines G, c'est de là que vient RCPG, récepteurs couplés aux protéines
00:04:17 G, voilà, c'est pas sorcier.
00:04:21 Donc évidemment, ce sont des récepteurs transmembranaires, donc les récepteurs transmembranaires
00:04:31 qui sont du coup, qui sont faits du coup de protéines, ce qui est logique, des protéines
00:04:35 et des glycoprotéines.
00:04:36 Ils suivent du coup une voie de signalisation qui est similaire à ce qu'on avait dit
00:04:45 du coup, généralement, la communication se fait qu'ils fâchent, la voie de signalisation
00:04:50 d'une cellule à l'autre, elle se fait qu'il fâche.
00:04:52 D'abord, je vais envoyer un premier message qui va venir se poser sur un récepteur.
00:04:57 Là, je parle de manière générale, pas pour les RCPG.
00:05:01 Je vais envoyer un premier message qui va venir, lorsqu'il va venir sur ce récepteur,
00:05:06 il va venir activer un effecteur qui est primaire.
00:05:09 Un effecteur primaire, c'est généralement quoi ? C'est généralement une enzyme,
00:05:13 et je vais lui donner une action.
00:05:15 Donc, elle va effectuer, c'est un effecteur, ça va effectuer une action.
00:05:19 Donc, généralement, c'est une enzyme, elle va donner une réaction chimique, elle
00:05:23 va faire des choses, elle va faire des choses, le moindre.
00:05:26 Elle va faire une réaction chimique.
00:05:28 Cette réaction chimique va donner, ou quoi ? Un second message.
00:05:34 Donc, soit l'élément chimique qui gène cette réaction, c'est-à-dire l'effecteur
00:05:40 primaire, on va considérer comme deuxième message.
00:05:42 Ce deuxième message, il va venir vers quoi ? Il va venir stimuler, il va venir faire
00:05:45 activer un second effecteur, un effecteur secondaire.
00:05:49 Et l'effecteur secondaire, c'est généralement quoi ? Généralement, je dis bien, généralement,
00:05:55 c'est une enzyme, généralement, c'est quelque chose qui est, c'est un élément
00:05:59 qui a une activité enzymatique, qui va permettre de faire quoi ? Qui va permettre du coup
00:06:02 de faire une réaction chimique.
00:06:03 Cette réaction INS, elle va, elle va, elle va à terme donner l'effet biologique.
00:06:08 Elle va donner aux genoux la réponse cellulaire.
00:06:12 Et tout ça, du coup, c'est la cascade, la cascade de signalisation que les cellules
00:06:20 suivent à la lettre.
00:06:22 D'accord ? Premier messager, je vais activer l'effecteur primaire qui va venir donner
00:06:25 un deuxième messager qui va activer un effecteur secondaire pour à terme donner un effet biologique,
00:06:31 une réponse cellulaire.
00:06:32 Maintenant, pour la protéine G, la cascade de signalisation, elle est, c'est la même,
00:06:39 mais avec des petites différences.
00:06:41 Là, il faut faire attention.
00:06:42 Petite différence entre guillemets.
00:06:44 En fait, il faut savoir que les RCPG, du coup, c'est des récepteurs.
00:06:48 Quand on parle de RCPG, on ne parle pas de la protéine G INS.
00:06:51 On parle du coup du récepteur qui est couplé à la protéine G.
00:06:55 Il faut bien faire la distinction entre le récepteur, le RCPG et la protéine G en
00:07:00 elle-même.
00:07:01 On va voir les caractéristiques structurelles et fonctionnelles d'un seul.
00:07:07 D'accord ?
00:07:08 Du coup, pour le RCPG, on a dit de mettre la voie de signalisation normale, c'est-à-dire
00:07:14 le premier messager, il est utilisé par le récepteur, pour venir activer l'effecteur
00:07:21 primaire qui ensuite va venir donner un second messager pour activer l'effecteur secondaire
00:07:26 qui va donner l'effet biologique.
00:07:32 Il doit se remarquer bien que j'ai sauté une ligne.
00:07:35 Oui, là, j'ai sauté une ligne parce que voilà.
00:07:37 Les RCPG, dans la voie de signalisation, entre le premier messager et l'effecteur primaire,
00:07:43 ils vont venir activer ça.
00:07:45 Les protéines G hétéro-trimériques.
00:07:47 Alors, je vais vous montrer.
00:07:49 Voilà, c'est une protéine.
00:07:51 Hétéro-trimériques, ça veut dire quoi ? Hétéro-trimériques, ça veut dire quoi ?
00:07:56 Ça veut dire qu'elle a trois monomères, ça veut dire trois sous-unités.
00:08:01 Trois sous-unités hétéro, ça veut dire que les trois sous-unités, elles ne sont
00:08:06 pas uniquement un homo-trimérique, c'est pas des sous-unités alphas, alphas, etc.
00:08:11 Ici, j'ai des sous-unités, des monomères qui sont différents.
00:08:15 Ce sont des transducteurs.
00:08:18 Ils vont venir transduire le signal de la transduction par le premier messager, l'effecteur
00:08:24 primaire.
00:08:25 Et ils vont venir transduire ce message.
00:08:27 Alors, on va voir dans le schéma comment ils transduisent.
00:08:31 Déjà, il faut voir la protéine G, la structure qu'elle a, pour comprendre la fonction qu'elle
00:08:38 a.
00:08:39 Niveau structurel, comme on a dit, c'est une protéine qui est hétéro-trimérique.
00:08:42 Une protéine qui a trois monomères qui ne sont pas uniquement un homo-trimérique.
00:08:47 Là, tu vois bien dans le schéma.
00:08:49 Ça, c'est une protéine G.
00:08:55 Du coup, c'est une protéine G hétéro-trimérique.
00:08:56 OK, trois monomères, trois sous-unités alpha, bêta, gamma.
00:08:59 On va trouver que les trois, ils ne sont pas uniquement un homo-trimérique.
00:09:01 Il y a une alpha, une bêta et une gamma.
00:09:02 C'est pour ça qu'on l'a appelé hétéro-trimérique.
00:09:03 D'accord ? Donc, cette protéine G est ancrée dans le
00:09:11 feuillet interne de la membrane plasmique.
00:09:13 Elle se trouve du coup dans le côté cytosolique.
00:09:15 On ne peut pas la trouver dans le côté extracellulaire.
00:09:17 Ça, pareil, logique.
00:09:18 Donc, on a trois sous-unités alpha, bêta et gamma.
00:09:25 Le truc qui va nous intéresser, c'est principalement la sous-unité alpha.
00:09:31 La sous-unité alpha, c'est un GDP, un guanine di-phosphate.
00:09:39 Donc, un guanine di-phosphate avec deux phosphates.
00:09:44 D'accord ?
00:09:45 Il faut savoir que du coup, l'activation de la protéine G, elle va se faire avec l'échange
00:09:55 du GDB, du GDP par le GTP.
00:10:01 Alors, il faut bien préciser, là, Yannis, que du coup, le GDB a d'ailleurs un machine
00:10:08 de travail phosphate, il faut toujours faire la distinction entre le phosphate, l'élément
00:10:14 phosphate et le phosphore qui est un élément chimique, c'est-à-dire le périodique.
00:10:17 Donc, il dit que le phosphate, il laisse comme un GDP, tu vas chercher le GTP.
00:10:23 Non.
00:10:24 Je vais venir dire qu'un GTP, qui va venir remplacer le GDB.
00:10:29 Le GDB, le GDB, il y a un roche.
00:10:33 Et le GTP, il prend sa place.
00:10:35 Là, sous-unité alpha.
00:10:37 Lorsque tu seras à la D, on va dire que la protéine G, elle va être activée.
00:10:42 L'activation de H avec le fait que place G, D, P, il connaît le GTP, ça va donner
00:10:49 quoi ? Ça va donner du coup une dissociation entre les sous-unités alpha et le dimer
00:10:54 bêta gamma.
00:10:55 Le dimer bêta gamma, il ne va jamais se séparer, Yannis.
00:10:57 Là, il prend la S.
00:10:59 Là, je dis qu'il y a une protéine G qui est activée.
00:11:01 Donc, on a une sous-unité alpha qui est activée et on a deux sous-unités bêta ou
00:11:08 gamma qui sont activées.
00:11:12 Alors, on avait dit quoi ? On avait dit que la protéine G trimérique, lorsqu'elle
00:11:21 est activée, je vais avoir ma sous-unité alpha qui va se séparer du coup, mais le
00:11:25 reste, elle est sous-unité bêta ou gamma.
00:11:28 Les deux sous-unités légendes, ils sont activés et ils vont pouvoir activer des effecteurs
00:11:36 primaires.
00:11:37 Donc, ça, c'est pour le côté structurel.
00:11:46 Tu as le RCP.
00:11:48 On a dit du coup que la protéine G fait partie d'une super famille.
00:11:56 Tu as les protéines qui lient le GTP et le GDP.
00:12:00 Elle peut lier les deux.
00:12:02 Quand elle lie le GTP, elle va hydrolyser le GTP et du coup, tu as la protéine G inactive.
00:12:13 Donc, le nom protéine G, c'est à la dialogue, c'est à dire le G, du coup, tu as GDP et
00:12:21 GTP.
00:12:22 Donc, la protéine G, c'est à dire le GTP et le GDP.
00:12:26 Donc, c'est à dire que la protéine G, c'est à dire le GTP et le GDP.
00:12:33 Donc, c'est à dire que la protéine G, c'est à dire le GTP et le GDP.
00:12:39 Donc, c'est à dire que la protéine G, c'est à dire le GTP et le GDP.
00:12:45 Donc, c'est à dire que la protéine G, c'est à dire le GTP et le GDP.
00:12:52 Donc, c'est à dire que la protéine G, c'est à dire le GTP et le GDP.
00:13:00 Donc, c'est à dire que la protéine G, c'est à dire le GTP et le GDP.
00:13:07 Donc, c'est à dire que la protéine G, c'est à dire le GTP et le GDP.
00:13:13 Donc, c'est à dire que la protéine G, c'est à dire le GTP et le GDP.
00:13:18 Donc, c'est à dire que la protéine G, c'est à dire le GTP et le GDP.
00:13:23 Donc, c'est à dire que la protéine G, c'est à dire le GTP et le GDP.
00:13:29 Donc, c'est à dire que la protéine G, c'est à dire le GTP et le GDP.
00:13:34 Donc, c'est à dire que la protéine G, c'est à dire le GTP et le GDP.
00:13:39 Réguler l'activité, moduler l'activité ou l'activer tout simplement,
00:13:43 les effecteurs primaires pour que la signalisation se complète.
00:13:49 À l'instant où le ligand, la molécule hydrosoluble est placé dans le récepteur,
00:13:55 tout de suite, la protéine G va se désactiver,
00:13:58 qui va, comment dire, hydrolyser tout ce qui est GTP,
00:14:03 et donc, la protéine G va être désactive.
00:14:12 D'accord ?
00:14:14 Donc, ça c'est le même schéma.
00:14:18 Maintenant, on va voir quelques exemples.
00:14:20 On va voir, faites le couple, il y a deux exemples pour la protéine G.
00:14:24 Deux exemples de voix de signalisation.
00:14:26 Les exemples, ils ne sont pas là, Yannis.
00:14:28 Faites les cours à deux mois, les exemples, ils les mettent dans les diapos, ils ne sont pas là.
00:14:31 Et tu as vu que les examens, ils se reçoivent qu'à l'épreuve.
00:14:33 Premier exemple, c'est lorsque mon effecteur primaire, ce sera la dénylate cyclase.
00:14:39 Qu'est-ce qu'il va faire ?
00:14:41 Et le deuxième exemple, c'est lorsque mon effecteur primaire sera la phosphorie passée.
00:14:46 Il te rappelle aux légendes, on va voir où je vais le dire juste après.
00:14:49 Donc, nous allons commencer par la dénylate cyclase.
00:14:52 Alors, comme je te l'ai dit, lorsque il y a un ligand qui va venir s'attacher au récepteur, au RCPG.
00:15:00 Le RCPG, Yannis, il va venir faire quoi ?
00:15:04 Donc déjà, je ne sais pas si je l'ai dit, mais le RCPG, c'est du coup une protéine.
00:15:09 C'est du coup une protéine qui a 7 domaines transmembranaires sur le plan structurel.
00:15:13 Regardez, c'est très important à savoir.
00:15:15 7 domaines, 7 domaines transmembranaires.
00:15:19 C'est quoi un domaine transmembranaire, Yannis ?
00:15:21 En gros, lorsque j'ai du coup ceci-là, puis petite diète, c'est ça, puis petite diète, tu as une protéine.
00:15:27 Elle vient mettre en place la membrane plasmique, elle sort sur le côté cytosolique.
00:15:33 Cette partie qui a été mise en place par la membrane plasmique, on l'appelle un domaine.
00:15:38 On l'appelle un domaine transmembranaire.
00:15:40 Ensuite, lorsqu'il va revenir dans la membrane plasmique, il va mettre en place un deuxième domaine.
00:15:45 Il va revenir en mettre en place un troisième domaine, etc.
00:15:48 Je vais le mettre ici en zigzag, pour qu'il y ait 7 domaines transmembranaires.
00:15:53 Le RCPG a une extrémité NH2 terminale, qui va faire le site spécifique pour le ligand.
00:16:03 C'est-à-dire le site où il va venir les lesser le ligand.
00:16:08 L'endroit où il va venir se connecter à la molécule informatique.
00:16:13 Et il a un côté COOH, ou du côté cytosolique, intra-cytosolique.
00:16:21 Ça c'était sur le fonds structurel de l'RCPG, je pense que c'était un petit peu plus tard.
00:16:26 Donc bon, comment on va faire ?
00:16:28 Il y a un ligand, il est connecté au RCPG-TRI.
00:16:32 Qu'est-ce que ça veut dire ?
00:16:33 Le RCPG-TRI va venir activer ma protéine G.
00:16:38 Là on voit bien la protéine G-TRI.
00:16:40 Elle a trois sous-unités, elle est hétéro-trimérique, alpha, bêta et gamma.
00:16:45 Avec alpha et gamma qui sont liées de manière covalente à la membrane plasmique,
00:16:51 ou bêta, qui est toujours liée à gamma.
00:16:58 Elle ne va jamais se séparer de nous.
00:17:00 Donc lorsqu'elle va être activée en protéine G, qu'est-ce qui va se passer ?
00:17:03 Le GTP va se remplacer de GTP.
00:17:07 GTP, il dit "reprendre le plasto".
00:17:09 Qui dit "prendre le plasto" ?
00:17:11 La sous-unité alpha va être activée, elle va se dissocier, se séparer de nous,
00:17:17 de la doublette de bêta et gamma.
00:17:20 La sous-unité alpha, c'est elle qui va activer l'adélinate cyclase.
00:17:24 Donc là, on peut dire que c'est l'adélinate cyclase qui s'active de la sous-unité bêta et gamma.
00:17:30 Vous pouvez dire "non, c'est faux, l'adélinate cyclase..."
00:17:33 Ou même, deuxième exemple, des exemples qu'on a faits au micro-ondes.
00:17:36 Donc, quand on va passer, on va voir pourquoi elle va être activée.
00:17:41 Parce que la sous-unité alpha,
00:17:45 sous-unité alpha,
00:17:46 est activée par la protéine G.
00:17:48 Donc, dans les exemples que je vous ai faits,
00:17:50 bien sûr, le facteur du côté primaire est activé par le bêta et gamma.
00:17:57 Les exemples que je vous ai faits,
00:17:59 dans le cours que vous avez fait,
00:18:02 c'est clairement par la sous-unité alpha.
00:18:06 Donc, l'adélinate cyclase, c'est le facteur primaire.
00:18:10 Comme je vous l'ai dit, le facteur primaire a une activité enzymatique,
00:18:14 ce qui va lui donner une réaction chimique.
00:18:16 Cette réaction chimique, en l'occurrence, l'adélinate cyclase va doubler la Tb,
00:18:21 et transformer la MP cyclique.
00:18:25 Et cette MP cyclique, le produit de cette réaction hydrière,
00:18:29 c'est l'effecteur primaire, ce sera le deuxième messager.
00:18:33 Ce sera le deuxième messager.
00:18:35 Le deuxième messager a pour but d'activer un effecteur secondaire.
00:18:39 L'effecteur secondaire, ce sera des protéines kinase.
00:18:43 Des protéines kinase qui sont AMPC dépendantes,
00:18:45 c'est-à-dire qui sont dépendantes de l'AMP cyclique.
00:18:52 Les protéines kinase vont faire quoi ?
00:18:55 Ils vont phosphoryler ou déphosphoryler des protéines,
00:19:00 ce qui va donner une réponse cellulaire, un effet biologique.
00:19:04 D'accord ?
00:19:05 C'est la voie de signalisation par l'adélinate cyclase.
00:19:11 D'accord ?
00:19:13 Ok ? Il faut savoir une autre chose.
00:19:17 C'est qu'il y a une amplification de ce signal
00:19:26 et de la transmission de ce signal à l'intérieur de la cellule.
00:19:31 Lorsque j'ai le ligand, il va se lier au récepteur.
00:19:35 Il y a une amplification de la part de la protéine G.
00:19:42 C'est-à-dire que quand j'ai un seul ligand,
00:19:46 je ne peux pas activer un seul adélinate cyclase pour donner un seul AMPC.
00:19:51 Non. Il y a une amplification qui est faite par des RCPG,
00:19:54 par des récepteurs ou la protéine G.
00:19:58 Ils vont permettre d'activer plusieurs effecteurs primaires.
00:20:04 Donc, il y a une amplification.
00:20:06 C'est un détail qu'on va trouver dans les QCM.
00:20:08 Ok ?
00:20:10 C'est un détail qu'on va trouver dans les QCM.
00:20:13 Il y a une amplification de ce signal et de la transmission de ce signal à l'intérieur de la cellule.
00:20:18 Ok, les gens ?
00:20:20 Nous allons voir la deuxième voie de signalisation,
00:20:22 qui est celle de la phosphorie passée.
00:20:24 Pour la phosphorie passée,
00:20:26 il y a une molécule qui va venir se coupler le récepteur avec ce ligand.
00:20:32 Ceci est le récepteur.
00:20:34 Le récepteur avec ce ligand va venir activer la protéine G trimérique.
00:20:42 L'activation de la protéine G trimérique va se faire par quoi ?
00:20:47 Il y aura une sous-unité α qui va attirer GTP + GDP.
00:20:53 C'est la belle.
00:20:54 Il y aura une dissociation entre eux.
00:20:56 Et du coup, la sous-unité α va venir activer la phosphorie passée.
00:21:04 Donc, elle va venir activer la phosphorie passée.
00:21:07 Et la phosphorie passée, c'est quoi ?
00:21:09 C'est l'effecteur primaire.
00:21:12 Cet effecteur primaire va faire quoi ?
00:21:15 Je vais vous dire.
00:21:16 Est-ce que l'on va découvrir la phosphorie passée d'inositol ?
00:21:19 Est-ce qu'on va découvrir la phosphorie passée d'inositol dans le cours de la membrane plasmique ?
00:21:23 On va le découvrir ou pas ?
00:21:26 Lorsque l'inositol est phosphorisé,
00:21:29 on va le découvrir dans le carénal qui va être clivé
00:21:32 et qui va donner des dents et des lébènes.
00:21:35 C'est ce que je voulais vous dire.
00:21:39 On avait dit que dans le cours de la membrane plasmique,
00:21:46 ou dans la voie de signalisation de l'IP3 ou de l'ADAG,
00:21:52 on allait le revoir dans le cours de la communication intercellulaire.
00:21:54 Et c'est ce que j'ai fait.
00:21:56 On a revoir dans le cours de la communication intercellulaire.
00:22:00 Donc, je vous dis.
00:22:02 Une fois que je suis là, on a des types de phospholipides, etc.
00:22:05 Un type particulier qui est dans la signalisation, dans la communication intercellulaire,
00:22:10 c'est le phosphatidyl inositol.
00:22:13 On a dit qu'il est dans la monocouche interne de la membrane plasmique.
00:22:18 Il peut être phosphorisé.
00:22:20 On va dire le phosphore.
00:22:22 Lorsque j'ai besoin de ce phosphore, je vais le récupérer pour le faire dans la signalisation cellulaire.
00:22:32 Et qu'est-ce qui va se passer ?
00:22:33 Il va être clivé.
00:22:35 Il va être... Il va être divisé en deux.
00:22:36 On va diviser le phosphore passé.
00:22:39 Ce qui est le facteur primaire.
00:22:43 Il est divisé en deux.
00:22:45 Il faut dire inositol.
00:22:46 Il est phosphorisé.
00:22:47 Il est divisé en deux.
00:22:48 En diacylglycérol, qui est le DAG, et en quoi ?
00:22:53 Et en IP3, l'inositol triphosphate.
00:22:57 D'accord ?
00:22:59 L'inositol triphosphate.
00:23:03 Donc, l'inositol triphosphate va faire quoi ?
00:23:06 Il va aller du coup sur le côté cytosolique.
00:23:08 Il va aller du côté intracytosolique.
00:23:11 Il va se passer quoi ?
00:23:12 Il va venir faire libérer du calcium le chèvacal hoyolien, le réticulum endoplasmique.
00:23:21 D'accord ?
00:23:22 L'inositol triphosphate va permettre de libérer une grande quantité de calcium,
00:23:26 qui va permettre de réhabiliter la réponse cellulaire.
00:23:29 Donc, vous avez trouvé le schéma.
00:23:30 Il va se passer quoi ?
00:23:31 Le calcium va faire quoi ?
00:23:34 Il va stimuler ou chenot les kinases calcium dépendantes.
00:23:42 Les kinases, les protéines kinases qui vont être calcium dépendantes.
00:23:45 D'accord ?
00:23:50 Et du coup, les gens vont réguler les activités des protéines cibles par phosphorylation,
00:23:55 parce qu'au moins ils se reposent fort.
00:23:57 Phosphate, pardon.
00:23:58 Ils se reposent fort.
00:24:01 Donc, ça va nous donner une réponse cellulaire, un effet biologique qui a été donné.
00:24:06 D'accord ?
00:24:09 Donc, ça c'est grosso modo.
00:24:11 Voyons un petit peu ce que je peux vous dire.
00:24:13 Par exemple, l'activation de la phosphorie passée va donner quoi ?
00:24:18 Grâce à quoi ? Grâce à la protéine G.
00:24:20 La protéine G va être activée.
00:24:22 Et du coup, j'aurai une sous-unité alpha, qui va être le GTP.
00:24:26 Elle va se dissocier, mais le reste va venir activer la phosphorie passée.
00:24:29 Rien de la phosphorie passée, elle va se dissocier.
00:24:32 Et là, le clivage, c'est quoi ? C'est mon phosphatidyle inositol.
00:24:37 En deux second-messagers.
00:24:39 L'inositol, l'IP3 et le DAG.
00:24:43 Les deux second-messagers.
00:24:45 Rien de les deux second-messagers.
00:24:47 Et maintenant, ils vont faire quoi ?
00:24:50 Le second-messager va venir m'activer.
00:24:53 Il va venir activer mon effecteur secondaire.
00:24:57 Ici, pour le DAG, c'est simple.
00:24:59 Le DAG va faire quoi ? Il va venir activer la protéine kinase C.
00:25:02 Il va activer la protéine kinase C, qui va donner aux genoux
00:25:07 la phosphorylation de certaines protéines, pour me donner une réponse cellulaire, un effet biologique.
00:25:12 Ici, l'IP3 va venir libérer le calcium, qui lui, va venir aux genoux,
00:25:17 activer, activer aux genoux, activer une kinase,
00:25:23 qui est calcium dépendante, qui est dépendante du calcium,
00:25:27 qui va venir faire quoi ? Me donner une réponse cellulaire, un effet biologique.
00:25:31 Donc, on voit bien, on a toujours le schéma.
00:25:35 Tu as aux genoux, tu as premier-messager, effecteur primaire,
00:25:40 second-messager, je peux en avoir plusieurs, effecteur secondaire,
00:25:44 pour venir aux genoux donner une réponse cellulaire, un effet biologique.
00:25:48 Je la sélecte derrière de ma spécifique.
00:25:50 D'accord ?
00:25:53 Donc, l'IP3 migre à l'intérieur de la cellule et s'attache à des récepteurs spécifiques
00:25:59 pour aux genoux, pour libérer le calcium dans le citosel.
00:26:02 Et le DAG, lui, va permettre quoi ? Il va...
00:26:06 Donc, le DAG, il ne va pas migrer le derrière, il ne va pas la sortir en plasmique.
00:26:09 Il va permettre quoi ? Il va activer la PKC,
00:26:12 la PKC qui est du coup responsable d'une cascade de phosphorylation,
00:26:15 pour faire quoi ? Pour donner une réponse cellulaire.
00:26:18 Les élections, on va les faire par mail ou par internet.
00:26:21 Donc, voilà le schéma récapitulatif.
00:26:25 Tu as les deux exemples. J'ai ici la voie de la phosphorie passée
00:26:28 et la voie de la dénylate cyclase.
00:26:31 Les deux voies. Les deux voies, du coup,
00:26:34 ce sont des voies, tu as la RCPG, tu as le récepteur couplé à la protéine G.
00:26:39 Donc, lorsque j'ai mon RCPG, Génétique Molecule Informatique,
00:26:42 dans les deux cas, je vais activer ma protéine G.
00:26:45 Et dans les deux cas, ce sera quoi qui va activer mon effecteur primaire ?
00:26:49 Que ce soit la phosphorie passée ou la dénylate cyclase.
00:26:53 C'est quoi qui va l'activer ? C'est la sous-unité α,
00:26:56 la MnFaO, le GTP.
00:27:01 D'accord ? Ensuite, c'est là où ça va commencer à différer.
00:27:06 La dénylate cyclase, qui m'en compte l'oc,
00:27:08 il va venir et va faire les ATP en AMP cycliques.
00:27:13 Toutes les ATP, l'ADNP, l'adénosine triphosphate,
00:27:16 c'est l'adénosine monophosphate, qui est une forme de cycle.
00:27:20 Cette AMP, c'est un second messager qui va venir activer,
00:27:24 stimuler au chenot, la PKA, la protéine qui nase A.
00:27:28 Cette PKA, avec chaque feuille de chimie,
00:27:31 qui a tout ce qui est glycolyse et néoglycogénèse,
00:27:35 elle va venir réguler l'action de certains enzymes
00:27:38 qui ont la glycolyse et la néoglycogénèse, comme par exemple la PFK2.
00:27:41 Donc, avec la PKA, elle va déphosphoryler les enzymes,
00:27:45 par exemple, avec la voie métabolique.
00:27:47 C'est un exemple, avec la voie métabolique, glycolyse et néoglycogénèse.
00:27:51 La phosphorylation, avec les enzymes, ça va donner quoi ?
00:27:55 Ça va réguler l'action avec la voie métabolique.
00:28:00 Donc, ça va réguler l'effet biologique.
00:28:04 Ça va réguler la réponse cellulaire.
00:28:08 Donc, la voie d'adénie, la TCLAS-C,
00:28:11 elle dit, la PLC, donc la phosphorylase C,
00:28:14 lorsqu'elle est activée par la sous-unité alpha de la protéine G,
00:28:18 elle va faire quoi ?
00:28:20 Elle va transformer le phosphatidyle inositol phosphorylée,
00:28:24 donc le PIP2, phosphatidyle inositol phosphorylée.
00:28:28 Donc, il a en tout trois phosphores,
00:28:30 parce qu'il y en a un de P2, un de P2, deux phosphores.
00:28:33 Et il y en a un, parce que c'est un phosphatidyle,
00:28:35 donc un de un phosphore, donc il va être équilibré en deux.
00:28:39 Le diacylglycérol, il y en a un peu d'un,
00:28:42 et l'inositol triphosphate, il y en a un peu de l'IP3.
00:28:45 Les deux, ce sont des seconds messagers.
00:28:48 Les deux seconds messagers, ils ont pour but quoi ?
00:28:50 Ils ont pour but l'activation des effecteurs secondaires,
00:28:54 qui déroulent une action, qui vont effectuer une action,
00:28:58 une réaction chimique,
00:28:59 qui débrouillent l'effet biologique.
00:29:01 Qui fait ça ?
00:29:02 Alors l'IP3, il va venir libérer du calcium.
00:29:05 Il va libérer du calcium au genou.
00:29:07 Le cytosol, le réticulum endoplasmique.
00:29:10 Il va venir libérer du calcium,
00:29:14 il va venir libérer du cytosol.
00:29:16 La libération de ce calcium va permettre d'activer des kinases,
00:29:21 qui sont au genou,
00:29:22 qui sont dépendants du calcium.
00:29:23 Donc ici, on a la fixation du calcium sur la calmoduline,
00:29:27 qui va venir activer au genou les kinases,
00:29:29 qui sont dépendants de ça.
00:29:31 Donc, alors que le DAG,
00:29:34 directement, il va activer la PKC, la protéine kinase C,
00:29:37 qui est du coup aussi un effecteur secondaire.
00:29:40 Il y a des effecteurs secondaires,
00:29:41 PKA, PKC ou le camcardéen,
00:29:44 donc là, la kinase à dire,
00:29:45 ils vont venir quoi ?
00:29:47 Ils vont venir réguler certaines protéines.
00:29:49 Ils vont venir réguler l'activation de certaines protéines par phosphorylation.
00:29:52 Ils prennent une phosphate,
00:29:55 et du coup, ils vont réguler l'activité des protéines.
00:29:58 Et cette régulation d'activité par phosphorylation,
00:30:00 c'est elle qui va nous donner l'effet biologique,
00:30:03 la réponse cellulaire,
00:30:05 qui est l'objectif de ces molécules informatives.
00:30:08 Qui est l'objectif de ces molécules informatives.
00:30:10 D'accord ?
00:30:12 Alors, je vais te dire, Wessim,
00:30:13 je te montre les quelques exemples,
00:30:15 tu les as sortis,
00:30:16 tu as les molécules informatives de ces RCPG.
00:30:18 Alors,
00:30:19 on a pour la voie de l'ADN de cyclase,
00:30:22 on a ces exemples qu'on a dans le diapositive,
00:30:24 l'adrénaline, le glucagon et l'ACTH.
00:30:28 Donc l'adrénaline et le glucagon,
00:30:30 ils vont être les voies de l'ADN de cyclase avec un RCPG.
00:30:34 Ok ?
00:30:36 Pour la phosphorie passée,
00:30:39 il y a des exemples de certains ligands.
00:30:42 On peut avoir l'acétylcholine
00:30:45 sur son récepteur muscarinique,
00:30:48 l'histamine, etc.
00:30:50 Alors, ne pas confondre du coup,
00:30:51 on a bien dit acétylcholine.
00:30:54 Il faut savoir que l'acétylcholine, du coup, les gens,
00:30:56 n'est pas un morceau de récepteur,
00:30:58 c'est un canot ionique.
00:31:02 C'est un morceau de récepteur.
00:31:03 Ça, c'est le récepteur nicotinique musculaire de l'acétylcholine.
00:31:08 L'acétylcholine, les gens,
00:31:11 c'est un neurotransmetteur qui, du coup, peut...
00:31:14 qui, du coup,
00:31:15 a un récepteur nicotinique musculaire.
00:31:17 Voilà, donc,
00:31:18 comme on a dit la dernière fois,
00:31:20 l'acétylcholine peut venir se fixer sur le récepteur,
00:31:22 sur les cellules musculaires,
00:31:24 pour maintenir la contraction musculaire.
00:31:26 Mais l'acétylcholine,
00:31:27 bien, nous, je vais redire le rôle.
00:31:28 On a un autre récepteur,
00:31:30 un récepteur, du coup,
00:31:32 respectif à ce qu'il y a dedans,
00:31:33 un récepteur muscarinique.
00:31:35 Mais il y a moins que j'ai des détails bizarres,
00:31:37 mais en tout cas, tu peux savoir que l'acétylcholine,
00:31:39 avec un récepteur muscarinique,
00:31:41 le récepteur muscarinique, c'est un récepteur, du coup,
00:31:43 couplé à la protéine G, c'est un RCPG.
00:31:45 Le récepteur muscarinique,
00:31:46 c'est un RCPG,
00:31:48 il te balaye quelle voie ?
00:31:50 Il te balaye la voie où tu es,
00:31:52 tu as la fausse voie du passé.
00:31:54 Avec l'histamine, tu as une,
00:31:56 l'histamine te balaye, tu as une voie,
00:31:58 tu as la fausse voie du passé, d'accord ?
00:32:00 On a commencé les RCPG.
00:32:03 Tu vois, tu m'as fait un moelleux.
00:32:05 Il n'y a pas grand-chose à faire.
00:32:06 Il ne faut pas que tu fermes, du coup, le principe.
00:32:08 Non, il faut que tu fermes déjà de base,
00:32:10 il faut que tu fermes déjà de base,
00:32:12 le principe de la personnalisation,
00:32:14 il y a les communes qui sont les cellules,
00:32:18 c'est-à-dire le premier messager
00:32:20 qui va venir activer un effecteur primaire,
00:32:22 qui va venir activer un deuxième messager,
00:32:24 qui va venir activer un effecteur secondaire
00:32:26 pour donner la réponse cellulaire
00:32:28 des faits biologiques, ok ?
00:32:30 Donc, il y a de la voie de signalisation,
00:32:32 il y a de la cascade de signalisation
00:32:34 qui te balaye pour la communication intercellulaire.
00:32:36 Du coup,
00:32:38 du coup, il faut savoir
00:32:40 que dans le RCPG, dans la protéine G,
00:32:42 entre le premier messager et l'effecteur primaire,
00:32:45 il y a un effet qui s'appelle la protéine G.
00:32:49 Cette protéine G, du coup, il faut la connaître,
00:32:51 et il faut connaître les exemples d'elle.
00:32:53 L'exemple d'elle est celui de la DNA de C-class,
00:32:57 où l'effecteur primaire de la DNA de C-class
00:32:59 sera cet élément d'activité enzymatique
00:33:04 qui va donner la DNA de C-class,
00:33:06 qui va donner la MPC.
00:33:08 Il faut connaître la phosphorie passée,
00:33:10 le but de cette phosphorie passée, c'est de cliver
00:33:12 le phosphatidier inositol phosphoridé en DAG et IP3.
00:33:16 D'accord ?
00:33:17 Comme je vous ai dit, il y a un détail dans cette expérience,
00:33:20 je vais aller, je sais pas,
00:33:22 c'est que le premier messager,
00:33:24 lorsqu'il va venir se fixer sur le RCPG,
00:33:27 il crée, je sais pas,
00:33:29 il crée un phénomène d'amplification,
00:33:31 il crée un phénomène d'amplification,
00:33:33 le RCPG, le récepteur avec la protéine G
00:33:35 va venir amplifier le message du premier messager.
00:33:38 La tébatchouille, la tébatchouille glucagon,
00:33:41 ou la tébatchouille adrénaline,
00:33:43 ici, va se lier à le RCPG.
00:33:46 L'amplification va donner quoi ?
00:33:48 Je vais activer bizarrement la protéine G,
00:33:50 qui va activer bizarrement les récepteurs primaires,
00:33:52 et ça va donner une réponse,
00:33:54 une réponse cellulaire, un effet biologique qui est amplifié.
00:33:56 D'accord ?
00:33:57 Il y a un phénomène d'amplification
00:33:59 lié à un morceau du cou pour régler le RCPG.
00:34:01 D'accord ?
00:34:02 Pour régler la voie de signalisation du RCPG.
00:34:05 Maintenant, on passe au dernier élément à le cours,
00:34:08 les récepteurs enzymes.
00:34:10 Les récepteurs enzymes,
00:34:12 ce sont des récepteurs liés à des activités enzymatiques.
00:34:14 Je vais vous parler de ça.
00:34:16 Il y a quatre grandes classes.
00:34:18 Quatre grandes classes de récepteurs à activités enzymatiques.
00:34:21 Je vais vous les présenter.
00:34:23 Les plus importantes, je vais vous les présenter,
00:34:24 ce sont les récepteurs à activités kinase.
00:34:26 Surtout, je vais vous les présenter,
00:34:27 parce que je vais vous donner l'exemple plus court.
00:34:29 D'accord ?
00:34:30 Les récepteurs à activités kinase,
00:34:32 c'est-à-dire des récepteurs liés à des activités enzymatiques,
00:34:34 qui vont faire une activité kinase,
00:34:36 vont se phosphoryler,
00:34:38 vont se transformer en phosphate.
00:34:40 Par contre, les récepteurs qui ont une activité phosphatase,
00:34:43 ce sont ceux qui vont se transformer en phosphate.
00:34:46 C'est logique.
00:34:47 Il y a des récepteurs couplés au kinase,
00:34:49 et il y a des guanines,
00:34:51 des guanines cyclades,
00:34:53 transmembranes.
00:34:54 D'accord ?
00:34:55 Ce sont eux qui vont venir
00:34:56 me synthétiser le GMPC,
00:34:59 c'est-à-dire le guanine monophosphate cyclique.
00:35:03 D'accord ?
00:35:04 Donc, je vais vous parler de l'éosème.
00:35:06 C'est quoi la différence entre les récepteurs couplés au kinase
00:35:09 et les récepteurs à activités kinase ?
00:35:11 Il faut comprendre que ces récepteurs enzymatiques,
00:35:13 ils ont deux types.
00:35:15 Il y a ceux qui ont
00:35:18 ces récepteurs qui ont une activité enzyme.
00:35:21 Ils sont en même temps récepteurs,
00:35:24 mais en même temps, sur le côté cytosolique,
00:35:26 ils ont une activité enzyme,
00:35:27 ils ont une réaction chimique.
00:35:29 Et il y a un autre type de récepteurs enzymes,
00:35:33 qui sont...
00:35:35 Ils ont deux types de récepteurs,
00:35:36 mais ils n'ont pas deux types d'enzymes.
00:35:38 Ils sont associés à un enzyme,
00:35:40 qui est le côté cytosolique.
00:35:44 D'accord ?
00:35:46 Donc, il faut faire attention.
00:35:47 Donc, vous avez les récepteurs qui ont
00:35:49 l'activité enzymatique,
00:35:50 qui sont les acteurs de l'enzyme,
00:35:52 et vous avez des récepteurs qui sont associés à un enzyme.
00:35:57 Ils servent en collaboration,
00:35:59 ils servent dans le travail de groupe
00:36:01 avec un enzyme ou un autre,
00:36:02 et ils ne servent pas à rien.
00:36:03 D'accord ?
00:36:04 Du coup, c'est là où il faut faire la différence
00:36:06 entre les récepteurs d'activité kinase,
00:36:08 donc, ils ont le phosphate qui est avec eux,
00:36:11 donc ils ont une activité enzymatique,
00:36:13 ou les récepteurs qui sont couplés au kinase,
00:36:16 c'est-à-dire qu'ils vont être associés,
00:36:19 ils ont une collaboration de ce travail,
00:36:21 avec des enzymes kinase.
00:36:24 Ok ?
00:36:25 C'est-à-dire la différence va bien être.
00:36:27 Alors, les récepteurs d'activité kinase.
00:36:29 Alors, j'aurai des thyrosines kinase,
00:36:32 des sérines et trionines kinase,
00:36:34 c'est-à-dire qu'ils ont des domaines,
00:36:36 thyrosines kinase, sérines trionines,
00:36:38 ou la sérine kinase, ou la trionine kinase,
00:36:40 ils vont permettre quoi ?
00:36:41 Ils vont permettre, au chelon, de phosphoryler,
00:36:43 phosphoryler,
00:36:45 Hydaclacidamine, thyrosine, sérine ou la trionine.
00:36:48 Hydaclacidamine, généralement, donc,
00:36:50 généralement au chelon,
00:36:51 il va faire partie du récepteur.
00:36:54 Donc, tu vois, avec l'exemple de la thyrosine kinase,
00:36:56 la teca.
00:36:57 L'insuline, ici, les gens, c'est une erreur.
00:37:01 C'est pas...
00:37:02 Moi, je m'y mets,
00:37:04 avec, du coup, ces acides aminés,
00:37:06 qui vont être phosphorylés.
00:37:07 L'insuline, c'est un ligand,
00:37:08 qui... c'est un des ligands,
00:37:10 les rhodoïds génétiques,
00:37:11 dans les récepteurs d'activité kinase.
00:37:13 C'est un des ligands,
00:37:14 c'est un des premiers messagers,
00:37:15 tu vois, dans ces récepteurs
00:37:17 d'activité enzymatique,
00:37:19 d'activité kinase.
00:37:20 D'accord ?
00:37:21 Ce qui est une activité phosphore,
00:37:22 c'est ce qui est le thyrosine-sérine-thréonine,
00:37:25 c'est-à-dire que,
00:37:26 quand ils sont déjà phosphorylés,
00:37:27 ils vont, du coup,
00:37:28 ils vont émettre le phosphate.
00:37:30 OK ?
00:37:31 Ceux qui sont couplés au kinase,
00:37:33 le thyrosine-hystidine,
00:37:34 et les guénatiques,
00:37:35 là, ce qu'il m'a raconté,
00:37:36 ils vont synthétiser le GNPC.
00:37:38 Donc, une caractéristique qui est importante,
00:37:41 là-bas,
00:37:42 pour ces récepteurs enzymatiques,
00:37:44 tu vois,
00:37:45 c'est que les récepteurs enzymatiques,
00:37:46 déjà, sur le plan structurel,
00:37:47 tu vois,
00:37:48 sur le plan structurel,
00:37:49 ils ont un seul domaine transmembranaire.
00:37:52 Ce n'est pas comme les RCPG,
00:37:53 où ils avaient 7,
00:37:54 7 domaines.
00:37:55 Là, non.
00:37:56 Là, tu as, du coup,
00:37:57 un seul domaine transmembranaire,
00:37:58 et pas comme les canaux ioniques,
00:38:00 où chaque monomère avait,
00:38:01 je ne sais pas,
00:38:02 4, 4 domaines transmembranaires.
00:38:04 Là, il y en a un seul.
00:38:05 Il se trouve que la membrane plasmique
00:38:06 se trouve ici.
00:38:08 Alors, tu dois savoir,
00:38:09 comme tu vois sur le schéma,
00:38:10 c'est que ces récepteurs enzymatiques,
00:38:14 ces récepteurs enzymatiques,
00:38:16 les récepteurs enzymes,
00:38:18 ils redoublent,
00:38:19 lorsqu'ils sont sous forme de dimers.
00:38:22 Ça veut dire quoi,
00:38:23 sous forme de dimers,
00:38:24 ils sont deux à deux.
00:38:26 Qu'ils se remettent à l'origine des régimes.
00:38:29 Ça vaut, pour les deux types
00:38:30 de récepteurs enzymes,
00:38:33 ceux qui ont l'activité enzymatique
00:38:35 et ceux qui sont associés aux enzymes.
00:38:38 Les deux, du coup,
00:38:39 ils redoublent uniquement
00:38:40 ce qui sont sous forme de dimers.
00:38:41 D'accord ?
00:38:45 Donc, lorsqu'ils sont à l'état de monomères,
00:38:47 ils sont inactifs
00:38:48 et ils redoublent pour la plupart
00:38:50 ces formes de dimers.
00:38:52 Ce qui est intéressant,
00:38:53 c'est qu'il y a un domaine transmembranaire,
00:38:54 un domaine N-terminal,
00:38:57 un domaine NH2-terminal extracellulaire
00:38:59 qui est le site de liaison
00:39:02 à le ligand,
00:39:05 qui va fixer le ligand,
00:39:06 et une extrémité, du coup,
00:39:08 COH-terminal,
00:39:09 il y a l'extrémité phyllocytosique
00:39:11 qui est l'un des récepteurs enzymatiques.
00:39:13 D'accord ?
00:39:15 Il y a l'activité enzymatique
00:39:17 lorsque l'on est, du coup,
00:39:19 dans un récepteur qui a l'activité enzymatique,
00:39:22 ou alors,
00:39:23 c'est celui qui va être associé
00:39:25 à l'enzyme,
00:39:26 il va être dans un récepteur
00:39:28 qui est associé à un enzyme.
00:39:32 D'accord ?
00:39:34 Donc, ça, c'est sur le plan structurel
00:39:36 de ces récepteurs.
00:39:37 C'est facile.
00:39:38 Jusqu'à là, je pense que c'est facile.
00:39:39 Un seul domaine,
00:39:40 il est actif,
00:39:41 il se fonde de dimers,
00:39:43 et du coup,
00:39:44 il est actif, il se fonde de dimers,
00:39:45 et je peux avoir un récepteur
00:39:46 qui a l'activité enzymatique,
00:39:48 ou alors,
00:39:49 il est associé à l'enzyme.
00:39:52 Je pense que,
00:39:54 jusque-là, c'est clair.
00:39:56 Nous allons voir, donc, un exemple.
00:39:58 Un des exemples
00:40:00 qui est, du coup,
00:40:01 plus courte,
00:40:02 il faut le connaître,
00:40:03 c'est le récepteur d'activité,
00:40:04 ou ce qui nous tire au zinc,
00:40:05 qui est dans l'activité TK.
00:40:07 Alors,
00:40:09 ici,
00:40:10 on va prendre l'exemple
00:40:12 des récepteurs aux facteurs de croissance.
00:40:14 Ici,
00:40:15 qu'est-ce que c'est ?
00:40:16 On peut avoir certains,
00:40:18 les récepteurs d'activité enzymatique,
00:40:20 peut-être parmi les exemples
00:40:22 que je viens de te dire,
00:40:23 mais on peut connaître
00:40:24 les facteurs de croissance,
00:40:25 les GF,
00:40:26 les "Growth Factors".
00:40:28 D'accord ?
00:40:29 Donc,
00:40:30 il va se passer quoi ?
00:40:31 Qu'est-ce que c'est ?
00:40:32 Il y a le ligand,
00:40:34 la molécule de signalisation,
00:40:36 la molécule informatique.
00:40:38 Récemment,
00:40:40 mes deux récepteurs
00:40:42 à activité enzymatique,
00:40:44 à activité TK.
00:40:46 Ils sont en forme de monomères,
00:40:48 ils sont inactifs.
00:40:49 Qu'est-ce qu'ils vont faire ?
00:40:51 Ils vont subir une dimérisation.
00:40:53 Ils vont subir une dimérisation,
00:40:56 donc ils vont former des dimères,
00:40:58 ils vont se faire unir.
00:41:00 Ils vont pouvoir se faire unir,
00:41:02 ils sont actifs,
00:41:04 ils vont être stimulés.
00:41:05 Ils vont faire quoi ?
00:41:06 Ils vont faire quoi ?
00:41:07 Ils vont phosphoryler.
00:41:09 Ils vont phosphoryler quoi ?
00:41:11 Ils vont phosphoryler la tyrosine.
00:41:13 Ils vont faire une auto-phosphorylation,
00:41:15 ils vont "soto-phosphoryler".
00:41:18 C'est-à-dire qu'ils vont avoir,
00:41:20 comme vous pouvez le voir sur l'atmosphère,
00:41:22 un domaine de tyrosine qu'ils ont.
00:41:24 Ça veut dire quoi ?
00:41:25 Ça veut dire que ce domaine
00:41:27 va permettre de phosphoryler la tyrosine.
00:41:29 Vous allez vous demander
00:41:30 "Où est-ce que la tyrosine va se phosphoryler ?"
00:41:32 Elle va se phosphoryler dans le domaine de son ami
00:41:34 ou dans le domaine de son ami.
00:41:36 Elle va se phosphoryler la tyrosine de son ami.
00:41:38 Elle va se phosphoryler la tyrosine de son ami.
00:41:40 Parce que vous allez vous demander
00:41:42 "C'est quoi ? C'est des protéines transmembranées ?"
00:41:44 Et les protéines, c'est l'acide peptidien.
00:41:46 C'est quoi ?
00:41:47 C'est l'acide aminé.
00:41:49 Parmi ces acides aminés,
00:41:51 tu vas trouver la tyrosine.
00:41:53 Ici, j'ai un récepteur à tyrosine qui naze,
00:41:56 qui va phosphoryler quoi ?
00:41:58 Phosphoryler la tyrosine de son ami.
00:42:00 C'est pour ça qu'il y a des dimères.
00:42:02 D'accord ?
00:42:04 Donc, la fixation successive de deux molécules de l'hydro
00:42:07 va induire quoi ?
00:42:08 La dimérisation de son récepteur.
00:42:10 Donc, ils vont former des dimères.
00:42:12 Donc, ils vont former des dimères,
00:42:14 ils vont du coup avoir leur...
00:42:16 leur...
00:42:18 leur extrémité intracytosodique
00:42:20 liée à une activité enzymatique,
00:42:22 elle va être activée.
00:42:23 Du coup, je vais essayer ça là.
00:42:24 Ils vont s'autophosphoryler.
00:42:27 Ils vont s'autophosphoryler,
00:42:29 ce qui va lui permettre de recruter des protéines associées.
00:42:31 Alors, lorsqu'ils vont être autophosphorylés,
00:42:34 je vous ai dit qu'ils devaient utiliser
00:42:36 le phosphate avec la tyrosine.
00:42:38 Là, j'ai, dans cette partie,
00:42:39 quand je prends de la partie de ce récepteur,
00:42:41 j'ai quoi ? J'ai une tyrosine phosphorylée.
00:42:43 Voilà.
00:42:45 Donc, une seule phosphorylation,
00:42:47 c'est le domaine de la tyrosine qui naze
00:42:49 de l'autre récepteur.
00:42:52 Ok ?
00:42:54 Ils vont s'autophosphoryler.
00:42:56 Et là, du coup, j'ai...
00:42:58 j'ai quoi ?
00:43:00 J'ai mon récepteur qui est activé.
00:43:04 On considère qu'il est activé,
00:43:06 qu'il est actif,
00:43:07 et on considère qu'il est activé
00:43:09 lorsque il sera l'autophosphorylation.
00:43:11 Lorsque mon récepteur est activé,
00:43:13 il va faire quoi ?
00:43:14 Il va attirer, il y a un S,
00:43:15 il va attirer...
00:43:17 il va attirer des protéines.
00:43:19 Il va attirer des protéines du scolophozno
00:43:21 de la phosphate.
00:43:24 Du scolophozno de la tyrosine phosphorylée.
00:43:28 Et...
00:43:30 il va venir le scolophozno de la tyrosine phosphorylée.
00:43:32 Nous, ça ne nous intéresse pas
00:43:33 si ces protéines ne vont pas se développer.
00:43:34 Généralement, la plupart du temps,
00:43:36 ils vont prendre de la phosphate
00:43:37 parce qu'ils ne veulent pas être phosphorylés.
00:43:39 Mais ce qui va nous intéresser,
00:43:40 c'est une protéine en particulier,
00:43:42 et c'est la GRB2.
00:43:44 Regardons bien ce schéma.
00:43:46 Comme je te l'ai dit,
00:43:48 mon récepteur,
00:43:49 donc regardons bien le schéma,
00:43:50 ne t'inquiète pas du tout,
00:43:51 je vais te faire une petite explication,
00:43:53 pour que tu puisses te sentir bien.
00:43:55 Comme je te l'ai dit,
00:43:56 j'ai le ligand,
00:43:58 deux ligands qui vont venir se fixer
00:44:00 au niveau des récepteurs activités enzymatiques,
00:44:03 les récepteurs tyrosine kinase.
00:44:04 Ils vont faire quoi ?
00:44:06 Ils vont subir une dimérisation,
00:44:08 c'est-à-dire qu'ils seront deux à deux.
00:44:10 Il y en a un des deux récepteurs de la scène.
00:44:12 On va toucher ça.
00:44:13 Autophosphorylation.
00:44:15 Numéro 2, ce sera l'autophosphorylation.
00:44:18 Donc, ils vont s'autophosphoryler.
00:44:20 Donc je sais qu'un des domaines tyrosine kinase,
00:44:22 c'est-à-dire qu'une activité,
00:44:24 l'enzyme tyrosine kinase,
00:44:28 qu'on appelle phosphorylé ou tyrosine,
00:44:30 là, ils vont s'autophosphoryler.
00:44:31 C'est-à-dire qu'il va s'autophosphoryler,
00:44:33 il va donner des phosphores à la tyrosine,
00:44:35 qui est une série de peptidules.
00:44:37 Et ça, il va s'autophosphoryler l'autre,
00:44:40 qui va donner des phosphores à la tyrosine,
00:44:44 qui est une série de peptidules.
00:44:47 Et là, on va dire que mon,
00:44:49 que mon, que mon, que mon récepteur,
00:44:52 que mon dimer de récepteur,
00:44:54 alors, il va l'activer.
00:44:55 Lorsqu'il est activé,
00:44:56 c'est-à-dire qu'il va attirer des protéines
00:44:57 au niveau de ces tyrosines kinase.
00:44:59 La protéine qui nous intéresse ici,
00:45:01 c'est la GRB2.
00:45:02 La GRB2 y a nase.
00:45:04 La protéine, du coup, GRB2,
00:45:07 c'est une protéine, du coup,
00:45:08 qui va venir se lier,
00:45:10 l'un, un, l'un, l'un,
00:45:13 une tyrosine phosphorylée.
00:45:15 Elle va attirer quoi ?
00:45:17 Elle va attirer une protéine,
00:45:19 on va dire la protéine sauce,
00:45:20 la protéine sauce,
00:45:21 tu vois, ces émouets là-bas.
00:45:23 Ces émouets, tu sais, ça fait peur,
00:45:25 parce que tu vois,
00:45:26 tu vois ces émouets là-bas,
00:45:27 ils font bien peur,
00:45:28 ils sont là-bas.
00:45:30 La GRB2 va venir se lier
00:45:32 à ce qu'est-ce ?
00:45:33 À cette tyrosine phosphorylée.
00:45:37 Elle va attirer avec elle,
00:45:39 lorsque du coup,
00:45:40 elle est liée à cette tyrosine phosphorylée,
00:45:43 on va dire qu'elle est activée,
00:45:44 la GRB2,
00:45:45 elle va attirer avec elle,
00:45:46 une protéine,
00:45:47 on va dire la protéine sauce.
00:45:49 La protéine SOS,
00:45:50 la protéine sauce,
00:45:51 tu vois, c'est comme ça.
00:45:52 Cette protéine SOS,
00:45:54 elle va faire quoi ?
00:45:55 Elle va se lier avec quoi ?
00:45:57 Avec ma GRB2,
00:45:58 elle va se boiter comme un lego,
00:46:00 comme tu fais de le savoir.
00:46:02 Donc, dès que tu es lié,
00:46:03 du coup,
00:46:04 avec cette GRB2,
00:46:05 elle va faire quoi ?
00:46:06 Elle va s'activer,
00:46:07 quand tu es lié avec la GRB2,
00:46:08 elle va s'activer avec la tyrosine phosphorylée.
00:46:12 Cette SOS,
00:46:14 cette protéine SOS,
00:46:15 elle va faire quoi ?
00:46:17 L'activité de la GRB2,
00:46:18 c'est d'activer une autre protéine.
00:46:21 C'est d'activer une autre protéine.
00:46:23 Il y a la protéine RAS.
00:46:25 Cette protéine RAS, Yannis,
00:46:27 je vais l'exprimer en même temps,
00:46:28 cette protéine RAS,
00:46:29 c'est aussi une protéine G.
00:46:32 C'est aussi une protéine G.
00:46:35 Tu m'as bien entendu ?
00:46:36 Mais si la protéine G trinérique,
00:46:39 ça c'est une autre protéine, Yannis.
00:46:42 C'est une autre protéine G,
00:46:43 elle est monomérique.
00:46:46 Elle est une protéine G monomérique,
00:46:48 elle s'appelle RAS.
00:46:52 D'accord ?
00:46:53 Ça veut dire quoi monomérique ?
00:46:54 Ça veut dire qu'elle a une seule sous-unité.
00:46:57 Et pourquoi est-ce qu'elle s'appelle protéine G ?
00:46:59 Parce qu'elle est la GRB2,
00:47:01 et elle va faire le GTP.
00:47:05 C'est pour ça qu'elle est la protéine G.
00:47:07 D'accord ?
00:47:08 Donc, je vais revenir sur ce que je t'ai dit.
00:47:10 On a dit que mon récepteur,
00:47:11 il s'appelle dimérisation,
00:47:13 et autophosphorylation.
00:47:15 Il a la protéine GRB2.
00:47:18 Elle est utilisée pour quoi ?
00:47:20 Elle est utilisée pour la tyrosine phosphorylée.
00:47:22 Quand elle est utilisée pour la tyrosine phosphorylée,
00:47:24 elle va attirer avec elle une protéine SOS.
00:47:27 La protéine SOS, c'est la RAS.
00:47:29 On a déjà parlé de la RAS G.
00:47:30 Tu m'as bien entendu ?
00:47:31 Cette protéine SOS,
00:47:34 quand elle est utilisée avec la GRB2
00:47:36 ou avec une tyrosine phosphorylée,
00:47:39 elle va être activée.
00:47:40 L'activation de cette protéine va permettre quoi ?
00:47:42 Va permettre l'échange du GDP
00:47:46 de cette protéine G, RAS,
00:47:49 par un GTP, un guanine triphosphate.
00:47:53 Et du coup, ma protéine G,
00:47:55 qui est la RAS,
00:47:56 elle va être activée.
00:47:58 Quand je dis que cette protéine SOS,
00:48:00 on a dit que c'est la RAS GEF.
00:48:01 Ça veut dire quoi ?
00:48:02 On a dit que c'est une RAS GEF
00:48:04 parce que c'est RAS guanine exchange factor.
00:48:07 Donc, elle va permettre de faire échanger
00:48:10 le GDP, donc le guanine diphosphate
00:48:14 de la RAS par un GTP.
00:48:16 Elle va permettre l'échange de l'eau.
00:48:18 Elle va stimuler l'échange du GDP
00:48:21 par le GTP.
00:48:23 C'est ce que je veux dire par RAS GEF.
00:48:25 OK ?
00:48:27 OK, Wessem.
00:48:28 Jusque-là, on a commencé à s'entendre.
00:48:30 J'ai l'hygienté à l'utilisation des récepteurs,
00:48:34 la dimérisation, l'autophosphorylation,
00:48:36 la GRB2 à l'utilisation de la phosphate.
00:48:39 On va digitaliser le SOS,
00:48:41 le protéine source à l'aide du saclé
00:48:43 ma GRB2 qui va être activée.
00:48:45 L'activation de cela va me permettre
00:48:47 de faire échanger le GDP par le GTP
00:48:51 pour activer la protéine G,
00:48:53 c'est-à-dire la RAS.
00:48:55 OK, jusque-là, je comprends, Wessem.
00:48:57 Et ensuite, alors, regarde,
00:48:59 cette RAS, quand elle est activée,
00:49:03 elle va stimuler,
00:49:05 elle va activer une autre protéine.
00:49:07 Il y a une enzyme, il y a le RAF.
00:49:11 Elle va activer une autre enzyme,
00:49:13 c'est-à-dire le RAF.
00:49:15 Cette RAF, les gens,
00:49:17 c'est-à-dire qu'elle va activer une autre enzyme,
00:49:19 une autre protéine,
00:49:21 une autre enzyme, c'est-à-dire le MEK.
00:49:23 Comment est-ce qu'elle va l'activer ?
00:49:25 Elle va l'activer, du coup,
00:49:27 en la phosphorisant.
00:49:29 Ce MEK inactif, on le met en phosphate,
00:49:31 tout est actif.
00:49:33 En utilisant de l'ATP, évidemment,
00:49:35 on va utiliser de l'énergie, Yannis.
00:49:37 Ce MEK-là, d'ailleurs,
00:49:39 lorsqu'il est phosphorisé, donc il est actif,
00:49:41 il va venir phosphoriser une autre protéine.
00:49:43 Il y a le MAPK,
00:49:45 la MAPKinas,
00:49:47 en utilisant de l'ATP, Yannis,
00:49:49 il va venir la phosphoriser pour l'activer.
00:49:51 Cette MAPKinas, quand elle est phosphorisée,
00:49:53 elle va venir phosphoriser d'autres protéines.
00:49:55 Parce que c'est une kinase.
00:49:57 Elle va venir phosphoriser d'autres protéines,
00:49:59 et du coup, la phosphorisation,
00:50:01 c'est-à-dire que les protéines,
00:50:03 du coup, elle va donner l'effet biologique.
00:50:05 Elle va me donner la réponse cellulaire.
00:50:07 Est-ce que je vous ai compris ou pas ?
00:50:11 En gros, si vous ne savez pas expliquer ce schéma,
00:50:13 si vous ne savez pas le mettre dans votre tête,
00:50:15 et que vous ne savez pas l'expliquer,
00:50:17 en vous apprenant,
00:50:19 vous maîtriserez
00:50:21 les récepteurs
00:50:23 en zine.
00:50:25 Alors, on va revenir, pour que vous compreniez mieux.
00:50:27 On va revenir là.
00:50:29 Alors, on va revenir deux fois,
00:50:31 pour que je te fasse comprendre les mots.
00:50:33 Comme je te l'ai dit, il y a
00:50:35 un ligand,
00:50:37 un ligand, du coup,
00:50:39 une molécule informatique, une molécule de signalisation.
00:50:41 Elle va me donner quoi ?
00:50:43 Elle va me permettre, elle va me permettre
00:50:45 de mettre les lignes au niveau 1, au niveau 2,
00:50:47 au niveau de mes récepteurs en zine.
00:50:49 Mes récepteurs, mes récepteurs de tyrosine kinase.
00:50:51 Mes récepteurs de tyrosine kinase
00:50:53 travaillent même pour une dimérisation,
00:50:55 ce qu'on appelle 2 à 2,
00:50:57 et une autophosphorisation.
00:50:59 Ils vont s'autophosphoriser.
00:51:01 Lorsqu'ils sont activés,
00:51:03 ils vont attirer au chenot d'autres protéines.
00:51:05 Et d'autres protéines vont venir,
00:51:07 vont venir,
00:51:09 vont venir s'associer les uns.
00:51:11 Parmi les protéines
00:51:13 associées, parmi les protéines
00:51:15 associées, j'aurai au chenot,
00:51:17 j'aurai une protéine intermédiaire,
00:51:19 l'hyalgirb2.
00:51:21 L'hyalgirb2,
00:51:23 les gens,
00:51:25 l'hyalgirb2,
00:51:27 elle va attirer ma hyalgirb2,
00:51:29 elle va attirer une protéine,
00:51:31 la protéine SOS,
00:51:33 la protéine SOS, la protéine SOS.
00:51:35 Lorsqu'elle va venir se fixer sur l'hyalgirb2,
00:51:39 elle va stimuler au chenot,
00:51:41 elle va stimuler,
00:51:43 elle va stimuler le RAS,
00:51:45 elle va stimuler la protéine G, monomérique RAS,
00:51:47 qui fèche.
00:51:49 Elle va stimuler en échangeant
00:51:51 le GDP de ça par du GTP.
00:51:53 Elle va faire échanger le GDP
00:51:55 par du GTP.
00:51:57 Et du coup, mon RAS, lorsqu'un de
00:51:59 le GDP est inactif, lorsqu'un de le GTP
00:52:01 est boigné en triphosphate,
00:52:03 il est actif. Super.
00:52:05 J'ai mon RAS
00:52:07 qui est activé. C'est quoi la prochaine étape ?
00:52:09 Le RAS, lorsqu'il est activé, il va faire quoi ?
00:52:11 Il va induire une cascade de phosphorylation.
00:52:13 La cascade de phosphorylation, c'est quoi ?
00:52:17 Il va faire un tout chenot.
00:52:19 Il va faire d'activer une enzyme
00:52:21 hyalgirb2.
00:52:23 Le RAS, lorsqu'il est activé,
00:52:25 elle va venir phosphoryler le MEC
00:52:27 pour l'activer.
00:52:29 Et le MEC, lorsqu'il est phosphorylé,
00:52:31 elle va venir phosphoryler et activer
00:52:33 le MAPK. Et le MAPK, lorsqu'il est
00:52:35 phosphorylé, elle va réguler
00:52:37 la phosphorylation de certaines protéines
00:52:39 parce que c'est une kinase, une MAP kinase.
00:52:41 Elle va phosphoryler certaines protéines
00:52:43 pour me donner l'effet biologique.
00:52:45 Alors, ces deux mots,
00:52:47 MAPK, MEC
00:52:49 ou le RAS, ils ont
00:52:51 deux autres mots.
00:52:53 Quels sont ces deux mots ?
00:52:55 Regardez.
00:52:57 La
00:52:59 l'enzyme des RAS,
00:53:01 on l'appelle
00:53:03 la MAP kinase.
00:53:05 Kinase, kinase.
00:53:07 Toutes les fois, kinase.
00:53:09 Et le MEC,
00:53:11 on l'appelle la MAP kinase-kinase.
00:53:13 Toutes les fois, kinase.
00:53:15 Alors, vous allez dire "ok, mais
00:53:17 c'est pas possible, c'est pas possible".
00:53:19 Alors, vous allez dire "ok,
00:53:21 mais je n'ai absolument rien compris.
00:53:23 Pourquoi est-ce qu'on a un MAPK ?".
00:53:25 Donc, vous comprenez. Dans le sens inverse,
00:53:27 vous comprenez. Dans le sens marginal,
00:53:29 vous comprenez.
00:53:31 Cette protéine, elle a un MAP.
00:53:33 Cette dernière protéine, c'est
00:53:35 celle qui va me donner l'effet biologique
00:53:37 après la régulation de certaines protéines.
00:53:39 Ce MAP, qui est du coup
00:53:41 le dernier effecteur qui va me donner
00:53:43 ou qui va me donner l'effet biologique,
00:53:45 ce MAP va dire
00:53:47 "c'est une kinase".
00:53:49 C'est une kinase.
00:53:51 Pourquoi ? Parce qu'elle va venir phosphoryler.
00:53:53 Donc, c'est une MAP kinase.
00:53:55 Puisque là, c'est l'enzyme
00:53:57 qui va venir
00:53:59 phosphoryler la MAP kinase.
00:54:01 Donc, vu qu'elle va venir phosphoryler,
00:54:05 c'est une kinase, il y a un MEC.
00:54:07 On peut dire que c'est la kinase
00:54:09 de la MAP kinase.
00:54:11 C'est la kinase
00:54:13 de la MAP kinase.
00:54:15 On a ici un MEC,
00:54:17 on peut l'appeler
00:54:19 MAP kinase-kinase.
00:54:21 Deux fois kinase. Pourquoi deux fois kinase ?
00:54:23 Parce que c'est la kinase de cette kinase.
00:54:25 D'accord ?
00:54:27 Cette kinase
00:54:29 de la MAP kinase, on l'entend ici MEC,
00:54:31 elle a un enzyme
00:54:33 qui va venir phosphoryler.
00:54:35 C'est la kinase de la MAP kinase.
00:54:37 Et vu que c'est la kinase de la MAP kinase,
00:54:39 donc c'est la kinase
00:54:41 de la MAP kinase-kinase.
00:54:43 On a vu comment ça se fait,
00:54:45 on peut l'appeler comme ça,
00:54:47 on peut l'appeler toute la fois kinase.
00:54:49 MAP kinase-kinase.
00:54:51 C'est la kinase
00:54:53 de la MAP kinase-kinase.
00:54:55 C'est ce MEC.
00:54:57 C'est la kinase de la MAP-K
00:54:59 qui est la MAP kinase.
00:55:01 OK.
00:55:03 Les scientifiques, alhamdoulilah,
00:55:05 pour ne pas se faire confondre avec les scientifiques,
00:55:07 les savants, pour ne pas se faire confondre avec les asmawat,
00:55:09 alhamdoulilah, ont changé les asmawat,
00:55:11 ils ont changé le MAP kinase,
00:55:13 le MAP kinase-kinase,
00:55:15 le MAP kinase-kinase-kinase-kinase,
00:55:17 parce que je vous ai hésité à utiliser le nom de la kinase.
00:55:19 Je vous ai donc appelé le MEC, le MEC et le MAP.
00:55:21 D'accord ?
00:55:23 Donc ça, c'est une cascade de phosphorylation
00:55:25 qui va permettre au chenot
00:55:27 de donner l'effet biologique à Terre.
00:55:29 OK ?
00:55:31 C'est ce que je viens de dire.
00:55:33 Donc cette cascade
00:55:35 aboutit à la modification d'activité
00:55:37 de certains protéines cytosoliques
00:55:39 et à l'activation de facteurs de transcription.
00:55:41 Alors, les facteurs de transcription,
00:55:43 ce sont les facteurs des gens de...
00:55:45 ce sont les "AWAMEL" d'un "ISTENSER".
00:55:47 "AWAMEL" d'un "ISTENSER",
00:55:49 ça va réguler
00:55:51 le "TARQUEE" protéine.
00:55:53 Ça va réguler l'"ISTENSER", donc le "TARQUEE" protéine.
00:55:55 Et du coup, quand je vais réguler le "TARQUEE" protéine,
00:55:57 je vais réguler l'effet de
00:55:59 l'activité de certaines protéines.
00:56:01 Je ne vais pas dire l'effet biologique.
00:56:03 L'effet biologique, il va venir
00:56:05 le "LIGAND", il va venir
00:56:07 le "PREMIER MESSAGER", d'accord ?
00:56:09 Ou "HADA MAKAN".
00:56:13 OK ?
00:56:15 Cette voie permet de réguler la prolifération,
00:56:17 la différenciation et la survie cellulaire.
00:56:19 OK ?
00:56:21 "DETAILS ZAIDBAK"
00:56:23 c'est qu'on avait dit
00:56:25 qu'on avait des protéines gétrimériques.
00:56:27 On avait dit, du coup, qu'avec la protéine gétrimérique,
00:56:29 elle a l'activité où je nous ?
00:56:31 Elle a l'activité où je nous de ?
00:56:33 D'hydrolyser. D'hydrolyser son GTP.
00:56:35 Elle va hydrolyser son GTP.
00:56:37 Et bien, si elle a déjà les GTP normales,
00:56:39 elle va utiliser les normales, elle va utiliser la protéine gétrimérique.
00:56:41 C'est-à-dire les RCPG.
00:56:43 Ici,
00:56:45 ici, il y a des gens
00:56:47 qui ont des protéines spécialisées,
00:56:49 des protéines GAP,
00:56:51 qui vont venir stimuler,
00:56:53 d'hydrolyser ton GTP, ton RAS.
00:56:55 Donc ton RAS, il ne va pas venir hydrolyser
00:56:57 seul ton GTP. Il va venir
00:56:59 des GAP, des protéines spécialisées GAP,
00:57:01 ils vont venir les hydrolyser,
00:57:03 tous les GTP en GTP, ils vont
00:57:05 les désactiver.
00:57:07 D'accord ? Ils vont venir
00:57:09 désactiver mon RAS.
00:57:11 Ok ?
00:57:13 Je ne crois pas qu'ils vont utiliser ça,
00:57:15 qu'ils vont désactiver le RAS. Ils vont désactiver
00:57:17 le RAS lorsque le ligand
00:57:19 est mort, la dimérisation est morte,
00:57:21 l'autophosphorisation est morte, etc.
00:57:23 D'accord ? Donc lorsque l'effet
00:57:25 de l'hydrogène est mort, le ligand
00:57:27 ne fait plus... On n'en a plus besoin.
00:57:29 D'accord ?
00:57:31 Ça c'est un petit résumé. Tu as les récepteurs,
00:57:33 les molécules hydrosoulbures.
00:57:35 Tu as les récepteurs couplés
00:57:37 à un canal ionique, c'est-à-dire qu'il y a
00:57:39 le meilleur exemple, c'était quoi ? C'était le récepteur
00:57:41 nicotinique de la style colline,
00:57:43 où est-ce que, lorsque le ligand
00:57:45 va se fixer au niveau du
00:57:47 récepteur canal ionique,
00:57:49 il va faire quoi ? Il va s'ouvrir.
00:57:51 Il va... Il va changer
00:57:53 la configuration spatiale
00:57:55 de mon récepteur, de mon
00:57:57 canal ionique, il va s'ouvrir pour réduire les ions
00:57:59 hydrozoïdes. Voilà.
00:58:01 Réduire les ions hydrozoïdes. Et puis voilà.
00:58:03 Ensuite,
00:58:05 on a
00:58:07 le récepteur couplé
00:58:09 à la protéine G. Le récepteur couplé à la protéine G,
00:58:11 qu'est-ce qu'il va faire ?
00:58:13 Lorsque le ligand va
00:58:15 se fixer ici, il va activer
00:58:17 la protéine G,
00:58:19 la protéine G qui va être activée,
00:58:21 et il va permettre quoi ? Il va permettre
00:58:23 à terme
00:58:25 d'activer les récepteurs primaires qui sont généralement
00:58:27 dans une enzyme. Donc, c'est soit
00:58:29 que nous avons la voie de la délinéation
00:58:31 de la cyclase, ou que nous avons la voie de
00:58:33 de la
00:58:35 de la phosphorie passée.
00:58:37 D'accord ? Des exemples
00:58:39 à connaître et à apprendre.
00:58:41 Et puis, on a vu les récepteurs couplés à une enzyme,
00:58:43 donc les récepteurs du coup.
00:58:45 Les récepteurs... Ici, on a
00:58:47 une erreur. C'est les récepteurs
00:58:49 activités enzymatiques. Parce qu'on a
00:58:51 le schéma. C'est juste pour
00:58:53 les récepteurs qui sont associés
00:58:55 à une enzyme.
00:58:57 C'est des récepteurs activités enzymatiques.
00:58:59 Et comment ça se fait ? On a vu
00:59:01 l'exemple de la tyrosine qui est nace.
00:59:03 À connaître. Il y a le ligand ici.
00:59:05 Il est utilisé du coup
00:59:07 dans les récepteurs ici.
00:59:09 Ça fait dimérisation,
00:59:11 autophosphorylation, pour ensuite
00:59:13 faire quoi ? Pour ensuite activer
00:59:15 le RAS, qui va venir activer
00:59:17 le RAS, qui va venir activer
00:59:19 le MEK pour activer le MAPK,
00:59:21 et à la fin, il y a l'effet biologique.
00:59:23 D'accord ?
00:59:25 Donc, ce que je vais vous montrer ici, c'est un petit résumé.
00:59:27 Récepteurs couplés à
00:59:29 cannes ioniques.
00:59:31 Alors, on ouvre le phénomène en réponse à la liaison de sa molécule
00:59:35 de signalisation
00:59:37 extracellulaire.
00:59:39 C'est quand on se sentie avec les cannes ioniques
00:59:41 à ouverture contrôlée par un transmetteur.
00:59:43 D'accord ?
00:59:45 Le récepteur couplé à un protéin G
00:59:47 lie la molécule de signalisation extracellulaire
00:59:49 qui lui est spécifique.
00:59:51 Le signal est d'abord transmis à un protéin G
00:59:53 sur l'autre face de la membrane.
00:59:55 Le protéin G est activé, quitte à l'or
00:59:57 le récepteur est actif ou inhibe
00:59:59 une 11e cible, qui est du coup l'effecteur primaire
01:00:01 TI, dans la même membrane.
01:00:03 Alors, le protéin G est représenté comme une seule
01:00:05 molécule, mais en fait, c'est un complet
01:00:07 de trois sous-unités protéines. Donc, on a cela, le protéin G,
01:00:09 G trimérique,
01:00:11 hétéro-trimérique, on le appelle comme on a
01:00:13 déjà une seule entité, mais ça va arrêter qu'il y ait
01:00:15 une 3e sous-unité. D'accord ?
01:00:17 Ensuite,
01:00:19 pour les récepteurs
01:00:21 à activité enzyme, la liaison du
01:00:23 molécule signalisation à un récepteur couplé à une enzyme
01:00:25 déclenche l'activité de l'enzyme,
01:00:27 situé de l'autre extrémité du récepteur
01:00:29 à l'intérieur du côté intrastozoïque.
01:00:31 Nombreux récepteurs couplés à une enzyme
01:00:33 ont une activité enzymatique propre,
01:00:35 mais d'autres fonctionnent avec des enzymes qui leur sont associés.
01:00:37 Voilà. Je vais vous montrer, vous avez des
01:00:39 récepteurs qui ont une activité enzymatique de leurs
01:00:41 récepteurs, les endos,
01:00:43 qui sont associés à une enzyme.
01:00:45 Ils ont une collaboration avec une enzyme.
01:00:47 D'accord ?
01:00:49 Ok ?
01:00:51 Là, c'est quelques définitions, les gens.
01:00:53 Pour que vous compreniez mieux,
01:00:55 ça ne fait que des définitions.
01:00:57 Mais bon, je les ai expliquées
01:00:59 avec, je les ai expliquées, du coup,
01:01:01 c'est quoi un récepteur,
01:01:03 c'est quoi un effecteur, du coup,
01:01:05 secondaire, second messager, canal, etc.
01:01:07 D'accord ?
01:01:09 On en a terminé le courtaud.
01:01:11 Donc, la méthode de la vidéo.
01:01:13 Merci d'avoir fait la vision de cette vidéo. J'espère que vous l'aimerez.
01:01:15 J'espère que vous comprenez les récepteurs
01:01:17 enzymes et que vous comprenez les RCPG
01:01:19 parce que c'est l'élément le plus
01:01:21 "compliqué", du coup.
01:01:23 Ça fait bizarre, quand même, de faire
01:01:25 une vidéo sans Discord, sans session
01:01:27 de révision.
01:01:29 J'espère que vous l'aimerez. Portez-vous bien.
01:01:31 Au revoir.
01:01:33 Au revoir.