ACIDES AMINES PROPRIETES CHIMIQUE
OUBLIE DE MA PART : Les 2 réactifs de Sanger et Edman réagissent dans un milieu ALCALIN ( basique ) , et le PH pour la réaction de Edman est cité : PH = 9
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00:00 Alors, où est-ce qu'on s'était arrêté ?
00:03 On avait fait les propriétés physiques,
00:07 et maintenant on a les propriétés chimiques.
00:09 Donc, regarde, ouvre ta bouche,
00:12 prépare ta bouche,
00:14 dis-lui échauffement,
00:16 dis-lui échauffement malaise,
00:18 et maintenant, tu vas bien te méfier.
00:20 C'est ce que tu dois savoir.
00:22 Bon, regarde,
00:24 les détails, les détails, les détails,
00:26 les réactions de moi,
00:27 parce que les propriétés chimiques, les gens,
00:29 c'est comme ça, tu as 1, 2, 3,
00:31 4, 5, 6,
00:33 7, 8, 9, 10, 10.
00:35 C'est comme ça que tu as les propriétés de la chaîne latérale,
00:37 et tu as, il y a déjà 3, 4,
00:40 3, 4, de la chaîne latérale.
00:42 Les détails, tu ne dois pas les connaître.
00:44 Les structures, les bases,
00:47 les réactifs,
00:50 tu ne dois pas les mémoriser.
00:53 Tu ne mémorises pas les détails des détails.
00:55 Tu sais ce que tu dois savoir ?
00:56 Tu dois savoir les propriétés, le titre de la chaîne,
00:59 et les détails qu'il y a des gens qui le connaissent.
01:02 Les détails qu'il y a des gens qui le connaissent,
01:04 parce que tu as les QCM.
01:06 D'accord ?
01:07 Donc, regarde,
01:08 pour les propriétés chimiques de mes acides aminés,
01:11 si je vois les réactions chimiques
01:13 qui ont pu produire les acides aminés,
01:17 je peux les identifier.
01:20 Parce qu'une propriété, c'est du coup,
01:23 en fait, je peux pouvoir identifier
01:26 l'élément chimique.
01:28 Les propriétés chimiques, ce sont du coup,
01:30 les réactions chimiques qui ont pu produire les acides aminés.
01:33 Je peux avoir d'autres composés qui en ont,
01:35 mais en fait, ils sont propres aux acides aminés.
01:37 Je peux donc les identifier.
01:40 On les a.
01:42 D'accord.
01:43 Les propriétés chimiques,
01:45 elles ont des propriétés
01:47 qui sont à la gêne de la fonction COOH.
01:50 La fonction COOH de l'acide aminé,
01:53 elle délisse ces trois réactions.
01:55 Il faut le savoir.
01:56 J'ai des propriétés chimiques
01:59 à la gêne de la fonction NH2.
02:01 C'est un cauchemar,
02:02 parce que je ne sais pas si ça vient de...
02:04 de...
02:05 d'où est-ce que je viens ?
02:06 de propriétés, de réactions.
02:07 Ne t'en fais pas, c'est très simple.
02:08 Il y a une zone que tu ne dois pas oublier.
02:11 Tu as des zones qui sont essentielles.
02:13 Je vais te dire ce que tu ne dois pas oublier.
02:15 Et tu as d'autres qui sont simples,
02:16 ce n'est pas grand-chose,
02:17 mais ne t'en fais pas.
02:19 Donc, ça veut dire que ce sont des réactions chimiques
02:22 qui viennent à la gêne du groupement NH2
02:25 qui a des caractéristiques d'acide aminé.
02:27 Et tu as des propriétés des réactions chimiques
02:30 qui délissent des acides aminés
02:32 grâce à leur chaîne latérale.
02:33 Et vu que les chaînes latérales
02:34 sont différentes des acides aminés,
02:36 ce n'est pas GAL qui va délisser ces réactions.
02:40 GAL va délisser ces réactions
02:42 à part une exception.
02:43 On va voir ça plus tard
02:44 avec le proline, le phényl, le NH2 et tout.
02:47 On va voir une exception dans le proline.
02:50 Mais du coup, 99% des acides aminés
02:53 délissent ces réactions, ces propriétés.
02:56 Parce qu'ils ont un NH2 et un COH.
02:59 D'accord ?
03:01 Nous allons commencer par la barraquette de Dieu.
03:02 Nous allons commencer par les propriétés
03:03 de la fonction carboxylique COH.
03:05 Je vais te dire 3 choses.
03:06 La stérilisation par un alcool,
03:08 la formation d'amides,
03:09 qui est la liaison,
03:10 la réplique de la peptidie, tu sais.
03:12 Et la décarboxylation.
03:14 Qu'est-ce que c'est que ce truc ?
03:15 Regarde.
03:16 La fonction carboxylique de l'acide aminé
03:19 te permet de faire 3 réactions.
03:20 La première réaction, c'est quoi ?
03:22 La stérilisation par un alcool.
03:24 Qu'est-ce qu'on a ?
03:25 On va travailler l'acide par un alcool.
03:28 Ce n'est pas possible.
03:30 Ce n'est pas possible.
03:31 Regarde.
03:32 En présence d'un acide fort,
03:33 il faut que le moyen soit acide.
03:35 C'est un détail que tu dois connaître.
03:37 C'est un détail que tu dois connaître.
03:38 Donc, il faut que le moyen soit acide.
03:42 Donc, en gros, je prends mon acide aminé.
03:44 Il a une fonction COH.
03:46 Je vais mettre en avant un alcool.
03:48 Un alcool qui a une fonction hydroxylée OH.
03:51 Il faut que je sois à l'aise avec le H+.
03:53 Il faut que je sois acide.
03:54 Ce n'est pas un détail de l'acide.
03:55 Je vais prendre l'acide terminale.
03:57 Je ne sais pas si tu as lu ou pas.
03:58 En tout cas, j'ai lu mon professeur.
04:00 Je l'ai lu ici, dans le C.
04:01 Je l'ai lu en K ou en bas dans le B.
04:02 Je vais vous l'appeler acide.
04:03 En tout cas, j'ai lu l'acide.
04:04 Je sais que l'acide, c'est quoi ?
04:07 L'acide, c'est un élément chimique.
04:10 Il vient d'un acide plus un alcool.
04:15 Le cochon, plus le H, donne un ester.
04:18 Et vu que l'acide aminé a une fonction acide,
04:22 il peut prendre le rôle de l'acide et donner un ester.
04:30 Le moyen est donc évidemment aminé.
04:34 Donc, réaction utilisée pour séparer les aminoacides.
04:37 On passe gazeuse, mais on passe liquide en produisant des dérivés esters.
04:40 L'ester, c'est un élément chimique très volatile.
04:44 Il est souvent sous forme gazeuse.
04:47 D'accord ?
04:49 Maintenant, tu dois savoir les propriétés de la fonction carboxylique.
04:52 Tu as vu, la première forme, l'esterification.
04:55 Qu'est-ce que ça veut dire ?
04:56 On va travailler avec un ester.
04:58 C'est l'ester qui a une fonction COO avec deux radicales.
05:03 Un radicale qui vient du sucre, de l'acide, et un radical qui vient de l'alcool.
05:08 Donc, on va travailler avec un ester grâce à mon acide aminé, grâce à la fonction carboxylique, avec un alcool.
05:16 Je vais produire un ester qui sera très volatile.
05:20 Et il doit y avoir un ester dans le milieu.
05:23 Salut, on va faire de l'esterification.
05:25 Qu'est-ce qu'il reste ?
05:26 Je te l'ai dit, il y a trois choses.
05:27 La deuxième, c'est la formation d'amide.
05:29 Qu'est-ce que l'amide ?
05:30 Ne t'en fais pas, ce sont des éléments chimiques que les scientifiques vont te donner.
05:35 L'amide, c'est ça.
05:37 Tu vois le groupement CONH.
05:41 C'est l'amide.
05:43 C'est un endroit.
05:44 Et la liaison de l'amide, c'est la liaison peptidique.
05:48 C'est le rabais de la peptidique qui a des protéines.
05:53 Tu vois, tu sais ce que c'est.
05:56 Je te l'ai dit, c'est le mot français.
05:58 L'acide aminé, grâce à sa fonction carboxylique,
06:02 il peut y avoir un rabais de la peptidique avec un NH2.
06:07 Donc ce rabais de la peptidique va former quoi ?
06:10 C'est la formation de ce groupement CONH.
06:13 Ce groupement CONH, on l'appelle l'amide.
06:17 C'est un endroit.
06:19 Donc synthèse peptidique, on dirait des peptides avec des protéines,
06:23 liée au carboxyde d'aminoacide avec l'amide du suivant.
06:26 Voilà.
06:28 Donc je dois vous expliquer, les gens.
06:30 La fonction amine, c'est NH2.
06:35 La fonction amide, c'est ça, c'est CONH.
06:40 Et le rabais de la peptidique entre C et N, c'est la liaison peptidique qui forme les protéines.
06:47 C'est un endroit.
06:49 On peut en faire plus.
06:50 On a un triangle.
06:51 On a une estérification.
06:53 On prend un cercle.
06:54 On a une liaison rabais de la peptidique.
06:56 On va faire une décarboxylation.
06:58 Ce qui est intéressant dans la décarboxylation, c'est qu'on va pouvoir faire des carbones.
07:01 C'est ce qui se fait.
07:03 On va synthétiser un amine qui se fait.
07:06 En gros, on va faire de la fonction COOH.
07:09 Imagine.
07:11 On va enlever le COOH.
07:15 On va enlever le COOH, qui est le CO2.
07:19 Il ne reste plus qu'un H.
07:21 Il n'y a plus que le CH ou le CH2.
07:24 En gros, la réaction de décarboxylation, c'est la fonction carboxylée.
07:28 Je peux décarboxyler le carbone.
07:32 J'ai le CO2 et j'aurai la synthèse d'un amine.
07:36 C'est quoi un amine ?
07:37 C'est un composé de la fonction amine-barque.
07:40 Il n'y a plus qu'un H2.
07:42 Il ne reste plus qu'un H2.
07:44 Il faut savoir que c'est un détail important.
07:49 La décarboxylation, on la voit en laboratoire,
07:53 les composés de la réaction,
07:58 elle se produit dans notre corps.
08:00 Elle se produit dans l'organisme de l'homme.
08:02 Elle se produit grâce à des enzymes.
08:04 C'est une réaction qui peut être enzymatique.
08:06 On va voir des exemples très importants.
08:08 Vous savez qu'est-ce que c'est l'hystédine ?
08:11 C'est un acide aminé basique.
08:13 On peut le dire de l'hystamine.
08:15 L'hystamine, comme je vous l'ai dit dans la première partie,
08:19 c'est un dérivé d'acide aminé.
08:23 Il se produit dans les réactions allergiques, immunitaires.
08:27 C'est un métabolisme qui se produit dans l'organisme.
08:31 On en trouve dans la réaction de la décarboxylation
08:36 par des enzymes dans notre corps.
08:38 On peut en trouver d'autres.
08:41 On a ici l'hystédine dans l'hystamine.
08:43 Quand on décarboxylise la sérine,
08:46 la sérine se transforme en carbone.
08:49 Ce qui donne l'éthanolamine.
08:53 Vous voyez que mon nom est facile à prononcer.
08:56 Vous savez pourquoi j'ai dit éthanolamine ?
08:59 Parce que c'est un amine qui n'a qu'un H de macquage,
09:01 ce qui est un COH,
09:03 et un thano,
09:05 parce que la sérine a une fonction OH,
09:08 une fonction alcool.
09:09 On décarboxylise la sérine,
09:11 on décarboxylise le COH,
09:13 et on en retrouve la sérine.
09:15 Elle n'a qu'un H2, c'est un amine,
09:17 et ce qui reste en OH, c'est l'éthanol.
09:20 C'est un truc.
09:21 Et cet éthanolamine, c'est une fréquence de la choline.
09:25 La choline est très courte.
09:27 La choline, vous la connaissez ?
09:29 L'acétylcholine.
09:30 Vous la voyez ?
09:31 Oui, vous la connaissez.
09:33 On reste dans le cerveau.
09:35 On va bien le voir.
09:37 On a parlé de la gaba.
09:39 La gaba est un neurotransmetteur qui est intégré dans le cerveau.
09:42 D'où vient-il ?
09:43 Je pense qu'il vient d'un acide glutamique.
09:45 L'acide glutamique, c'est la décarboxylisation de la gaba.
09:49 C'est un exemple.
09:51 Et la sérine, comme je vous l'ai dit,
09:53 elle donne le stamine.
09:54 C'est tout.
09:55 On a maintenant la propriété de la fonction COH, carboxylique.
09:58 C'est facile, non ?
09:59 Je vous ai dit que c'était facile.
10:01 Le livre "Comment résumer, comment comprendre" me dit que c'est facile.
10:03 La fonction carboxylique, je l'ai appelée comme propriété chimique pour mon acide aminé.
10:09 Elle peut me former un estère avec un alcool,
10:13 parce que c'est une fonction acide, dans un milieu très acide.
10:16 Elle donne une liaison peptidique.
10:20 Elle va me former un amide.
10:22 Il y a la fonction CONH.
10:25 Où tu peux donner une réaction de décarboxylisation.
10:29 C'est-à-dire, vers le COH,
10:33 où il y a d'autres dérivés.
10:35 Je peux avoir l'hystidine...
10:39 Non, l'hystamine de l'hystidine, pardon.
10:43 L'hystamine de l'hystidine.
10:45 Je peux avoir l'éthanolamine de la sérine.
10:47 Et je peux avoir l'alpha-mosulgaba de l'acide glutamique.
10:50 C'est tout.
10:52 Je vais vous dire un détail.
10:54 Le détail que je vais vous faire, c'est que cette réaction,
10:57 vu qu'elle va nous donner des composés très importants dans l'organisme,
11:01 elle peut se faire par voie chimique,
11:03 mais surtout par voie enzymatique.
11:06 D'accord ?
11:08 C'est ce qui est une propriété de la fonction carboxylique.
11:12 C'est bon, je vais vous le dire.
11:14 Nous avons une propriété de la fonction NH2.
11:18 C'est ce qui nous a fait...
11:21 C'est ce qui nous a fait mal.
11:23 Nous avons beaucoup.
11:25 Combien il y a ?
11:27 7.
11:30 Regardez.
11:32 Attendez l'autre.
11:34 Après, je vais vous dire les choses les plus importantes.
11:37 Regardez.
11:39 Nous avons les propriétés du groupe NH2.
11:43 Les propriétés du groupe NH2, ce sont les réactions chimiques
11:46 qui sont aidées par l'acide aminique grâce à la fonction NH2.
11:52 Nous avons la formation d'amines
11:55 qui est la base de chiffres.
11:58 Alors, regardez.
12:00 Je ne veux pas vous parler de ces détails.
12:03 Je ne veux pas vous parler de la structure exacte, etc.
12:06 Je veux vous parler de ce qui se passe.
12:08 Quand je prends mon acide aminé,
12:10 c'est mon acide amine,
12:12 je lui donne de l'aldehyde.
12:14 Pourquoi aldehyde ?
12:16 Il a une fonction aldehyde,
12:18 c'est HO,
12:20 c'est la fonction de l'aldehyde.
12:23 La fonction amine, la fonction amine,
12:26 c'est NH2 qui va faire les malfonctions d'aldehyde.
12:29 C'est une fonction intermédiaire.
12:31 Après, il y a des hydratations.
12:33 Et je lui donne la base de chiffres.
12:35 C'est ce qu'il faut.
12:37 Donc, nous allons additionner un carbonyl.
12:40 Nous allons ajouter un CH.
12:45 Nous ajoutons la structure qui fait ceci.
12:48 C'est la partie de l'acide aminé.
12:51 Et là, c'est le R qui fait la partie de mon aldehyde.
12:54 Nous avons ajouté une double liaison pour le CH.
12:57 Nous avons donc ajouté l'addition d'un carbonyl.
13:00 En gros, NH2, l'acide aminé,
13:03 il peut former la base de chiffres.
13:06 Je fais le nom de la base de chiffres.
13:08 Je fais le nom de l'imine.
13:10 Si vous mettez le flèche,
13:12 vous avez le groupement amine,
13:14 NH2.
13:16 Vous avez le groupement amide.
13:19 Amide, avec le D.
13:22 Et voici le CH.
13:24 Et vous avez la formation d'imine.
13:26 Amine, c'est la base de chiffres.
13:28 D'accord ?
13:30 Je vais vous montrer...
13:32 Je vais vous montrer ce que je veux dire.
13:34 À part...
13:36 À part ceci.
13:38 C'est une exception.
13:40 Je ne sais pas si je le fais bien.
13:42 Je suis sur le 57.
13:44 Je ne sais pas si je le fais bien.
13:46 Je vais vous montrer la structure.
13:48 Je vais vous montrer la structure.
13:50 Regardez.
13:52 Le NH2 arrive ainsi que le CH.
14:00 La fonction CH...
14:02 Nous avons déjà une base d'acide aminé.
14:06 La fonction CH est une fonction amine secondaire.
14:10 Elle n'est pas primaire.
14:12 La fonction primaire est uniquement un amine.
14:14 Comme les autres amines.
14:16 Nous avons une fonction amine primaire.
14:20 Il y a un amine et un amine.
14:22 Nous avons un amine et un amine.
14:24 Ce problème est une fonction amine secondaire.
14:28 Ce n'est pas secondaire car c'est lié au cycle.
14:30 Le cycle est lié au cycle de la matière.
14:34 D'accord ?
14:36 Donc, il y a un cycle.
14:38 Je suis sur le 57.
14:40 Je vais chercher la note.
14:42 Oui, c'est le 57.
14:44 Super.
14:46 Donc, comment je vous dis ?
14:48 Je vais vous montrer la fonction amine secondaire.
14:50 D'accord ?
14:52 C'est la première chose.
14:54 Je fais la base de chiffres.
14:56 La base de chiffres, c'est quoi ?
14:58 Nous allons faire un aldéhyde.
15:00 Nous allons faire la base de chiffres.
15:02 C'est la fonction amine.
15:04 Je suis sur la N-acylation.
15:06 Ne vous inquiétez pas pour les noms.
15:08 Les noms ne vous inquiètent pas.
15:10 Je vais vous montrer la N-acylation.
15:12 La N est déjà une ninja.
15:14 La N est une ninja.
15:16 La N est la N de la fonction NH2.
15:18 C'est déjà simple.
15:20 La N-acylation, c'est quoi ?
15:24 C'est la formation de dérivés N-acylés.
15:26 Mais, c'est pas une dérivée N-acylés.
15:28 Regardez.
15:30 Je dois regarder ce que je dois faire.
15:32 Je dois voir ce composé derrière.
15:34 RCOX.
15:36 Le composé qui a
15:38 le CO,
15:40 qui a ce groupement CO,
15:42 c'est le groupement acyl.
15:44 Mais, il n'y a pas de chimie.
15:46 Vous devez le savoir.
15:48 C'est comme ça qu'ils ont.
15:50 Il n'y a pas d'explication.
15:52 C'est le groupement acyl.
15:54 Les composés qui ont ce groupement acyl,
15:56 nous leur donnons
15:58 généralement,
16:00 généralement,
16:02 ce sont les halogènes acylés.
16:04 Vous voyez cet X ?
16:14 Cet élément,
16:16 c'est généralement un halogène.
16:18 Il va se faire avec l'acide aminé.
16:20 Les halogènes qui sont chimiques,
16:24 il y en a.
16:26 C'est soit le chlore,
16:28 soit le fluor,
16:30 soit le brom.
16:32 Généralement, c'est la thalate.
16:34 Je vous ai dit que ce n'est pas important.
16:36 Ce qu'il faut savoir,
16:38 c'est que mon acide aminé
16:40 va faire cette réaction
16:42 qu'on appelle N-acylation.
16:44 Pourquoi N-acylation ?
16:46 Parce qu'il va fusionner avec un composé acylé.
16:48 Un composé qui a un groupement acyl,
16:50 CO,
16:52 va donner
16:54 un dérivé N-acylé.
16:56 Pourquoi dérivé N-acylé ?
16:58 Parce qu'il a un groupement acyl,
17:00 ou N,
17:02 parce que du coup, on jette ma fonction
17:04 amine
17:06 NH2.
17:08 Donc, l'N-acylation,
17:10 c'est la formation
17:12 des dérivés N-acylés
17:14 grâce à ma fonction NH2
17:16 avec
17:18 une molécule
17:20 qui a un groupement CO.
17:22 Ça peut être des anhydrides d'acide,
17:24 ou des chlorides d'acide,
17:26 ou en tout cas, de manière générale,
17:28 ce sont des halogénures acylées.
17:30 D'accord ?
17:32 Donc, on a ici
17:34 l'élément X,
17:36 l'atome X, qui est généralement
17:38 un halogène. D'accord ?
17:40 Ce n'est pas tout.
17:42 On a la base de chiffres,
17:44 qui est la formation d'amines.
17:46 L'aldehyde, il fait NH2
17:48 avec l'aldehyde, il donne la base de chiffres.
17:50 Donc, on a ici N-acylation,
17:52 NH2 est fait avec
17:54 un acyl,
17:56 et il donne des dérivés N-acylés.
17:58 C'est ce qu'on a.
18:00 Je vais le sauver.
18:02 Ici, je vais faire un truc.
18:04 Ces zones sont
18:06 importantes, mais ce n'est pas comme ça.
18:08 Ce n'est pas comme ça.
18:10 L'action du 1-fluoride-4-dénitrobenzone.
18:14 Regardez.
18:16 Ce n'est pas un asymptôme.
18:18 Tu vois le...
18:20 Tu vois le simplifié.
18:22 FDNB
18:24 ou réactif de
18:26 de Sanger.
18:28 Donc, ce réactif-là,
18:30 c'est la structure
18:32 du cauchemar.
18:34 Je ne vais pas vous parler de la structure.
18:36 Je vais vous parler de la structure
18:38 de ces réactions.
18:40 La structure,
18:42 le nom que je vais vous donner,
18:44 c'est le 1-fluoride-4-dénitrobenzone,
18:46 je suis sûr, qui est le FDNB
18:48 ou réactif de Sanger.
18:50 Donc, ce réactif de Sanger,
18:52 il vient de...
18:54 Je connais la découverte.
18:56 C'est le scientifique Frédéric Sanger.
18:58 Et du coup, je donne cette réaction.
19:00 Donc, en gros, je m'associe à la propriété
19:02 de NH2. Donc, mon acide aminé
19:04 donne les réactions
19:06 dans le groupe de NH2, avec quoi ?
19:08 Avec le FDNB.
19:10 Le FDNB est le réactif de Sanger.
19:12 Ce réactif de Sanger,
19:14 le FDNB,
19:16 il va me former quoi ?
19:18 Il va me former un autre composé
19:20 qui s'appelle le DNP aminoacide.
19:22 [Parle en allemand]
19:26 Donc,
19:38 mon acide aminé
19:40 plus FDNB
19:42 lui donne le DNP
19:44 aminoacide.
19:46 Ce DNP aminoacide,
19:48 c'est un composé
19:50 de la couleur jaune,
19:52 et vu qu'il est bleu,
19:54 je vais pouvoir l'identifier
19:56 par chromatographie
19:58 et le doser
20:00 par spectrophotométrie.
20:02 Donc, comment on a fait les propriétés
20:06 de l'acide aminé ?
20:08 Vous devez les connaître.
20:10 Avec ces propriétés,
20:12 vous allez pouvoir identifier
20:14 les acides aminés.
20:16 Avec eux, vous allez pouvoir,
20:18 quand vous êtes dans un laboratoire,
20:20 ou que vous soyez scientifique, chimiste,
20:22 ou que vous avez une spécialité,
20:24 vous avez un test
20:28 pour savoir si l'acide aminé
20:30 est un protéin ou pas,
20:32 ou un acide aminé ou pas.
20:34 On a un test d'urine,
20:36 si c'est un acide aminé fluorine,
20:38 ou quel est le type d'acide aminé ?
20:40 Là, je peux utiliser des réactifs
20:42 comme celui de Stanger.
20:44 Pourquoi vais-je l'utiliser ?
20:46 Parce qu'il se base sur
20:48 cette propriété.
20:50 L'acide aminé, grâce à son groupement NH2,
20:52 va faire
20:54 des réactions
20:56 avec le FDNB.
20:58 Le réactif de Stanger
21:00 va redémarrer le DNP aminoacide.
21:02 Je fais le FDNP aminoacide.
21:04 Il est de couleur jaune.
21:06 Avec cette couleur jaune,
21:08 on sait si il y a un
21:10 DNP aminoacide ou pas.
21:12 Il y a un acide aminé sous forme
21:14 de DNP grâce à quoi ?
21:16 Grâce à la chromatographie
21:18 et à la spectrophotométrie.
21:20 C'est une méthode d'étude.
21:22 La spectrophotométrie est basée
21:24 sur les propriétés spectrales.
21:26 Il y a aussi des propriétés physiques.
21:28 La chose est plus compliquée.
21:32 Il faut avoir
21:34 le réactif de Stanger.
21:36 Il a permis à Stanger
21:38 d'évaluer la structure de l'insuline.
21:40 C'est pour cela que cette réaction
21:44 est très importante.
21:46 Grâce au FDNB,
21:48 on a réussi à identifier
21:50 les acides aminés de l'insuline.
21:52 L'insuline est une protéine.
21:54 On a réussi à identifier
21:58 les acides aminés de l'insuline.
22:00 Grâce à cette identification,
22:02 on sait que l'insuline
22:04 peut être utilisée
22:06 pour faire des médicaments.
22:08 Par exemple, pour faire des lésines,
22:10 des laxan, etc.
22:12 On peut donc utiliser
22:14 l'insuline artificielle
22:16 pour les diabétiques.
22:18 On peut voir le lien
22:22 entre la recherche
22:24 et le domaine médical.
22:26 Cette méthode est très importante.
22:32 Si vous avez une propriété
22:34 qui a le nom d'un médecin,
22:36 c'est très important.
22:38 Vous ne pouvez pas l'oublier.
22:40 Vous pouvez l'oublier
22:42 car vous êtes capable
22:44 de préserver
22:46 que ce type d'acide.
22:48 Ce type d'acide
22:50 qui a le nom d'un médecin.
22:52 C'est le réactif de Stanger
22:54 et le réactif d'Adman.
22:56 Vous pouvez préserver
22:58 ce type d'acide dans votre examen.
23:00 Parce qu'on aime beaucoup
23:02 ces deux noms.
23:04 Cela ne veut pas dire
23:06 que les autres sont moins importants.
23:08 Mais il faut le savoir.
23:10 Surtout qu'ils sont simples.
23:12 On a une base de chiffres.
23:14 Aldehyde + Acidamine = Base de chiffres.
23:16 On a l'acylation.
23:18 L'acyl + Acidamine = Derivé en acyl.
23:20 On a ici le réactif de Stanger.
23:28 Le réactif de Stanger est le FDNB.
23:30 Le réactif d'Acidamine est le DNP.
23:38 Je peux l'identifier.
23:44 Je vais pouvoir l'identifier.
23:46 Grâce à ça,
23:48 on a réussi à trouver la structure d'un insuline.
23:50 Le réactif d'Adman est très important.
23:56 Le réactif d'Adman
23:58 est le carbamination.
24:00 Le réactif d'Adman est le PTC.
24:18 Je vais utiliser le PTC.
24:20 Mais on peut utiliser aussi
24:22 le Phényl, l'Iso, etc.
24:24 Le Phényl, l'Iso, etc.
24:26 Le Phényl, l'Iso, etc.
24:28 Le Phényl, l'Iso, etc.
24:30 Le Phényl, l'Iso, etc.
24:32 Le Phényl, l'Iso, etc.
24:34 Le Phényl, l'Iso, etc.
24:36 Le Phényl, l'Iso, etc.
24:38 Le Phényl, l'Iso, etc.
24:40 Le Phényl, l'Iso, etc.
24:42 Le Phényl, l'Iso, etc.
24:44 Le Phényl, l'Iso, etc.
24:46 Le Phényl, l'Iso, etc.
24:48 Le Phényl, l'Iso, etc.
24:50 Le Phényl, l'Iso, etc.
24:52 Le PTC va m'aider à identifier les acides aminés.
24:58 Pourquoi ? Parce qu'il va absorber dans l'UV.
25:00 Il va absorber les rayons UV.
25:04 Il va permettre de facilement séparer les acides aminés par chromatographie.
25:09 Je vais vous dire les propriétés de la carte pour pouvoir identifier les acides aminés.
25:13 Pour pouvoir les étudier.
25:15 C'est ça.
25:17 Donc, il faut savoir ce que signifie le PTC.
25:20 C'est le PTC.
25:23 Le PTC va m'aider à dégrader progressivement ma protéine.
25:29 Il va permettre de dégrader progressivement ma protéine.
25:33 C'est-à-dire que le PTC réactif de l'aluminium ne va pas se dégrader.
25:38 Quand il va se dégrader, il va se lier avec un acide aminé, un groupe ou un H2O.
25:42 Il va servir le PTH.
25:44 PTH Aminération.
25:46 Je ne sais pas pourquoi les aluminiums parlent de PTH et du PTC.
25:48 Il va servir le PTH Amino Acide.
25:51 Quand on va servir le PTH Amino Acide, je peux facilement séparer l'acide aminé de la protéine.
26:02 Quand je vais étudier le PTH Amino Acide, on va savoir quel est l'acide aminé.
26:10 Et on va faire la même chose.
26:12 On va réutiliser le PTC en même temps que la protéine.
26:15 Le PTC va se lier avec le dernier acide aminé qui a un groupe ou un H2O libre.
26:24 Il a un groupe ou un H2O libre.
26:27 Ce qui est le groupe ou un terminal de l'acide aminé.
26:30 Il va se lier avec le PTH Amino Acide.
26:33 Je vais le séparer.
26:35 Après, je vais étudier le PTH Amino Acide.
26:39 Et je vais réutiliser le PTH Amino Acide jusqu'à ce que je finisse l'aluminium de la protéine.
26:42 On va revenir.
26:45 On a déjà fait la réaction facile.
26:48 Maintenant, la carbamination.
26:51 On va utiliser notre PTC.
26:55 Le PTC va se lier avec le H2O libre de l'acide aminé.
27:06 Il va se lier avec le PTH Amino Acide.
27:09 Qui est le PTH Amino Acide ?
27:12 Non seulement on va pouvoir l'identifier parce qu'il absorbe l'UV.
27:17 Mais en plus, on parle de séparer facilement de la chromatographie.
27:20 Comment on va séparer l'acide aminé ?
27:23 Quand on va séparer de la chromatographie, on va pouvoir séparer l'acide aminé de la structure de la protéine.
27:31 On va séparer l'acide aminé terminal.
27:35 C'est le dernier acide aminé qui a le H2 libre.
27:41 Tu dois visualiser dans ta tête la protéine.
27:46 C'est un ensemble d'acides aminés qui sont liés en peptidique.
27:50 CO NH CO NH CO NH CO NH...
27:54 La protéine a deux groupements terminaux.
28:01 Une CO NH est libre.
28:05 Et l'autre NH2 est libre.
28:08 Pour séparer les acides aminés de la protéine, on va vérifier le PTC avec la protéine.
28:14 Le PTC est lié au NH2 terminal de la protéine.
28:20 Donc le NH2 est le dernier acide aminé de la protéine.
28:25 Le PTH aminoacide est lié à la protéine.
28:33 On va séparer le PTH aminoacide et on va séparer l'acide aminé de la protéine.
28:39 La protéine a 100 acides aminés.
28:43 Le PTH aminoacide est lié à 99 acides aminés.
28:48 On va faire la même chose.
28:50 On va mettre le PTC sur la protéine qui a 99 acides aminés.
28:55 On va réduire l'acide aminé de la protéine à 98 acides aminés.
28:57 On va mettre de nouveau le PTH aminoacide sur la protéine qui a 90 acides aminés.
29:00 Entre temps, on va étudier les acides aminés de la protéine.
29:07 Et grâce à ça, on va pouvoir voir la structure de la protéine.
29:12 Vous comprenez le principe ?
29:14 Donc, ce qu'il faut faire...
29:16 C'est très important.
29:18 C'est très important.
29:20 C'est très important.
29:22 C'est très important.
29:24 Les réactifs de Cingère et de Edman sont très importants.
29:26 La carbamination,
29:28 je mets mon composé réactif d'Edman au niveau du PTC.
29:32 Lorsque l'acide aminé va y avoir une réaction avec le NH2, il y a des PTH.
29:37 Grâce à ça, on va pouvoir dégrader progressivement la protéine.
29:41 Et on va déterminer la structure de la protéine.
29:45 Et ceci est la dégradation récurrente d'Edman.
29:49 Edman utilise cette technique.
29:51 Je vais vous la montrer.
29:53 En gros, on met le PTH...
29:55 Pardon, on met le PTC.
29:57 Mais vous ne vous en rendez pas compte.
29:59 Le PTC avant le PTH.
30:01 Donc, on a comme astuce le PTC, A, B, C.
30:03 Le C est avant le H, le B.
30:05 C'est le PTC qui est le premier.
30:07 Donc, on met le PTC avec la protéine.
30:10 On élimine l'acide aminé qui est lié à ce PTC ou à ce PTH aminé.
30:14 Et on va reprendre l'opération.
30:16 De nouveau, on va dégrader la protéine gamma.
30:19 Et on va obtenir la structure de la protéine.
30:21 C'est tout.
30:23 On a maintenant les deux...
30:26 Où est-ce que je suis ?
30:28 Les deux propriétés les plus importantes.
30:30 Les deux propriétés les plus importantes.
30:34 Et il y a du coup...
30:36 Où est-ce que je suis ?
30:38 Le réactif d'Edman.
30:40 Le réactif d'Edman et le réactif de Sanger.
30:44 D'accord ?
30:46 Il y a un problème, les gens.
30:48 Je vous donne une information.
30:50 Normalement, l'action du 1-fluoroducadénitrobenzane,
30:53 qui est le réactif de Sanger,
30:56 est la N-arylation.
30:58 Il y a un problème.
31:00 Normalement, c'est la N-arylation.
31:02 Corrigez-moi, il y a un problème.
31:04 Je vais faire une petite recherche Google.
31:06 Normalement, c'est la N-arylation.
31:08 La N-arylation pour le...
31:12 Où est-ce que je suis ?
31:14 Pour le réactif de Sanger.
31:18 D'accord ?
31:20 Donc, on a...
31:22 Où est-ce que je suis ?
31:24 Oui, c'est moi, c'est vrai.
31:26 C'est bien, la N-arylation.
31:30 Donc, comme je vous l'ai dit,
31:32 on a une base de chiffres.
31:36 C'est facile, une base de chiffres.
31:38 Acidamines, aldéhydes,
31:40 et une base de chiffres.
31:42 Donc, la N-arylation,
31:44 je prends un groupement acide d'une molécule,
31:47 je l'amène à l'acidamine,
31:49 et je fais la dérivée de N-acide.
31:51 C'est ceci.
31:52 Ces deux sont très importants.
31:54 C'est la N-arylation,
31:56 qui est le réactif de Sanger.
31:59 Je prends mon réactif de Sanger,
32:01 qui est celui-ci.
32:03 Le FDNP.
32:05 Le FDNP,
32:07 on le met avec l'acide aminé,
32:09 et on obtient le DNP aminoacide.
32:11 Le DNP aminoacide, couleur jaune,
32:14 je peux identifier mon acide aminé.
32:18 Ceci est le réactif d'Edman.
32:21 Il est du coup PTC.
32:23 Si je mets mon acide aminé,
32:25 il se réactive, il donne le PTH.
32:27 PTH aminoacide,
32:29 il va me permettre d'identifier la structure de la protéine.
32:33 La structure de la protéine,
32:35 et la dégradation de l'Edman.
32:37 C'est ceci.
32:39 Ceci est ceci.
32:41 Ceci est une autre propriété secondaire.
32:44 On a la densilation.
32:46 Je ne sais pas si les chimistes l'ont entendu ou pas.
32:49 Ce sont des noms qu'ils ne m'ont pas appris sur Internet.
32:52 La densilation, je vais dire.
32:54 En gros,
32:56 je vais prendre du DNS-chlore.
32:59 Je ne sais pas comment je le dis.
33:01 Le chlorure de densil.
33:03 Vous savez le chlorure de densil.
33:05 Ou le DNS-chlore.
33:07 C'est la même chose.
33:09 C'est 1-diméthyl-amino-naftalene-5-sulfonibal-mohyme-amide.
33:13 Chlorure de densil.
33:15 Il va s'interagir avec l'acide aminé.
33:17 Qui interagit avec l'acide aminé ?
33:19 Ce n'est pas lui.
33:21 Il va donner le DNS-aminoacide.
33:23 C'est ceci.
33:25 Le chlorure de densil.
33:27 Ou le DNS-chlore.
33:29 Il va faire avec l'acide aminé.
33:31 Il va donner le DNS-aminoacide.
33:33 C'est un détail important.
33:35 Il est fluorescent.
33:37 C'est le composé.
33:39 Le DNS-aminoacide.
33:41 Il est fluorescent.
33:43 Il va vraiment identifier mon acide aminé.
33:45 Ce n'est pas lui.
33:47 Dans la science, si tu as trop de DNS-chlore ou de chlorure de densil.
33:49 C'est ce que tu vas mettre.
33:51 Tu vas mettre ton acide aminé avec ton DNS-aminoacide.
33:53 Il est fluorescent.
33:55 Ce n'est pas lui.
33:57 C'est très facile.
33:59 Desamination.
34:01 Desamination.
34:03 Il va faire avec le COH.
34:05 Avec le phoque.
34:07 Avec le COH.
34:09 Avec le NH2, je peux faire avec le fonction amine.
34:11 Il va faire la désamination.
34:13 Ce n'est pas lui.
34:15 Il y a un truc que tu ne sais pas.
34:17 Quand je vais enlever ma fonction amine.
34:19 Il y a une fonction NH2.
34:21 Je vais l'enlever.
34:23 Je vais l'enlever sous forme de NH3.
34:25 Je vais l'enlever sous forme de NH3.
34:27 Donc ce H.
34:29 Le carbone alpha.
34:31 Le carbone central.
34:33 Il va y aller avec le NH2.
34:35 Alors, je ne sais pas où je vais mettre le O.
34:37 Je vais le mettre au milieu.
34:39 Je ne sais pas où.
34:41 Donc mon acide aminé va se transformer.
34:43 En acide alpha-cétonique.
34:45 Pourquoi alpha-cétonique ?
34:47 Parce qu'il a une fonction cétone.
34:49 C'est O.
34:51 Ce n'est pas lui.
34:53 Il va faire la désamination.
34:55 Il va enlever la fonction amine.
34:57 Sous forme de NH3.
34:59 Mais, ce n'est pas lui.
35:01 Je vais enlever une dernière.
35:03 C'est très facile.
35:05 Ce schéma, tu ne le vois pas.
35:07 Tu ne le vois pas.
35:09 Parce que les détails ne se réalisent pas.
35:11 Il n'y a rien qui se réalise.
35:13 C'est la réaction.
35:15 C'est la réaction avec la nidrine.
35:17 La nidrine.
35:19 La nidrine.
35:21 Je vais sortir le cache.
35:23 Il va me donner.
35:25 Quand il va se trouver avec l'acide aminé.
35:27 Surtout avec la fonction NH2.
35:29 Il va me donner deux couleurs.
35:31 Soit il va me donner le violet.
35:33 Pour les acides aminés.
35:35 Qui ont une fonction amine primaire.
35:37 Qui ont le NH2 normal.
35:39 Qui a des acides aminés.
35:41 Il va me donner le jaune.
35:43 Avec le proline.
35:45 Avec H.
35:47 Parce que le proline a une fonction amine secondaire.
35:49 Ce n'est pas possible.
35:51 Je vais faire un schéma pour vous expliquer.
35:53 Parce que les détails de 1.
35:55 Vous ne le saurez pas.
35:57 Donc voilà.
35:59 Je vais faire la réaction avec la nidrine.
36:01 C'est une propriété de la NH2.
36:03 La nidrine se cache.
36:05 Elle est très connue.
36:07 Elle est très utilisée.
36:09 Pour cacher les acides aminés.
36:11 Car les acides aminés ont la fonction NH2.
36:13 Cette nidrine.
36:15 Va s'adapter à la fonction NH2.
36:17 Et à la fin.
36:19 Ca va me donner.
36:21 Soit la couleur violet.
36:23 Pour cacher les acides aminés.
36:25 Soit la couleur jaune.
36:27 Pour les acides aminés.
36:29 Qui ont une fonction amine secondaire.
36:31 Ce n'est pas possible.
36:33 Donc on a commencé.
36:35 Les propriétés de la fonction NH2.
36:37 La fonction amine.
36:39 Vous avez bien compris.
36:41 Vous avez bien compris.
36:43 La NH2 est une base de chiffres.
36:45 C'est très facile.
36:47 On prend l'acide aminé.
36:49 On l'applique à l'aldehyde.
36:51 On l'applique à l'amine.
36:53 On a la N-acylation.
36:55 On prend l'acide aminé.
36:57 On l'applique à la molécule.
36:59 On l'applique à l'acide.
37:01 Et on délègue.
37:03 On délègue des dérivés N-acylés.
37:05 Ce n'est pas possible.
37:07 On ne peut pas utiliser ça.
37:09 La N-arylation.
37:11 C'est l'action de l'FDNB.
37:13 C'est l'action de l'acide aminé.
37:15 Il délègue.
37:17 Il délègue.
37:19 Le DNB.
37:21 Le DNB est un acide aminoacide.
37:23 Et du coup.
37:25 Je vais pouvoir.
37:27 Prendre la structure de la règle.
37:29 C'est le FDNB.
37:31 C'est le réactif de Sanger.
37:33 C'est ceci.
37:35 C'est ceci.
37:37 C'est le PTC.
37:39 C'est le PTC.
37:41 C'est le PTC.
37:43 C'est le réactif d'adamant.
37:45 On le met.
37:47 Avec le protéin de l'acide aminé.
37:49 Il se fait avec le NH2.
37:51 Et il délègue le PTH aminoacide.
37:53 Le PTH aminoacide.
37:55 Je vais pouvoir le séparer.
37:57 De le reste.
37:59 De la protéine.
38:01 Et je vais faire une dégradation d'adamant.
38:03 C'est ceci.
38:05 On met l'acide aminé.
38:07 Et on donne le DNS aminoacide.
38:09 La dégradation est fluorescente.
38:11 On va vérifier.
38:13 On va vérifier.
38:15 On va vérifier.
38:17 Oui, c'est fluorescente.
38:19 Je ne vais pas en parler plus.
38:21 La denselation est fluorescente.
38:23 C'est le DNS aminoacide.
38:25 On va voir ce que ça donne.
38:27 La dégradation de la fonction amine.
38:29 Le NH2 se fait avec le NH3.
38:31 Et la réaction avec le niadrine.
38:33 On a la dégradation oxydative.
38:35 On peut dire que la dégradation oxydative.
38:37 On va vérifier ce que ça donne.
38:39 On a la réaction avec le niadrine.
38:41 Le niadrine donne soit deux couleurs.
38:43 Soit une couleur qui se fait avec l'acide aminé.
38:45 Le violet pour l'acide aminé.
38:47 Qui a une fonction amine primaire.
38:49 Et le jaune.
38:51 Pour le proline.
38:53 Pour l'acide aminé.
38:55 Qui a une fonction amine secondaire.
38:57 C'est ceci.
38:59 Il n'y a pas de propriétés.
39:01 Je vous ai fait peur.
39:03 Il reste seulement une chose.
39:05 Il y a les propriétés de la chaîne latérale.
39:07 C'est très simple.
39:09 Regardez.
39:11 Ce n'est pas rouge.
39:15 "Wassim, tu as oublié de préciser pour le réactif de Sanger que le produit est jaune."
39:19 Ah oui c'est vrai.
39:21 Les gens, je te le dis.
39:23 Le produit du réactif de Sanger est jaune.
39:25 Le réactif de Sanger.
39:27 Le DNP aminoacide est jaune.
39:29 Et le...
39:31 Le DNS aminoacide.
39:33 Le DNA.
39:35 Le DNA de la densité.
39:37 Il est floride.
39:39 D'accord ?
39:41 Je vous ai dit tout.
39:43 Je vais vous montrer les propriétés de la chaîne latérale.
39:45 La chaîne latérale va différer.
39:47 Par rapport à l'acide aminé.
39:49 Mais c'est vrai.
39:51 Ils ont des réactions.
39:53 En gros.
39:55 Ceux qui ont le groupe Montiole.
39:57 Ceux qui ont le groupe SH.
39:59 Ils diront que les rapports des noyaux.
40:01 Ils vont s'oxyder.
40:03 Les SH vont s'oxyder.
40:05 Ils vont s'oxyder.
40:07 Et du coup ça va former des ponts de sulfure.
40:09 La cisterine, tous les laits.
40:11 Tous les cisternes.
40:13 Ils vont oxyder tous les laits cisternes.
40:15 Les fonctions alcool.
40:17 Ils ont le OH.
40:19 Les acides aminés hydroxylés.
40:21 Cérine, thionine.
40:23 On ajoute l'acide aminé aromatique.
40:25 Il y a tyrosine.
40:27 Parce qu'on a le groupe Phénol.
40:29 Et le groupe Phénol.
40:31 Donc on a le OH.
40:33 Et on peut dire que ces deux groupes ont des fonctions alcool.
40:35 Ils peuvent être phosphorylés.
40:37 Ou ils peuvent être glycosylés.
40:39 Il y a une fonction amide.
40:41 Dans la planche de la Terre.
40:43 Ils peuvent être glycosylés ou maintenus.
40:45 Donc la glycosylation.
40:47 La fonction alcool.
40:49 On a la O glycosylation.
40:51 Parce que l'O c'est le OH.
40:53 Ou la glycosylation de la fonction amine.
40:55 On a la N glycosylation.
40:57 Qui est la fonction amine NH2.
40:59 Ceci est un truc assez simple.
41:03 Ceci est quelque chose de simple.
41:05 Ce qui est simple.
41:07 Regardez.
41:09 Ce qu'ils ont.
41:11 Regardez.
41:13 Je vais vous donner les propriétés.
41:15 Ils ont un groupe de thion.
41:17 Un groupe d'alcool.
41:19 Et un groupe d'amide.
41:21 Ceux qui ont des fonctions amides.
41:23 Les sulfures.
41:25 Ceux qui ont des fonctions amides.
41:27 Ceux qui ont des fonctions amides.
41:29 On peut les phosphoryler.
41:31 Et je peux les glycosyler.
41:33 Et ceux qui ont des fonctions amides.
41:35 Je peux les glycosyler.
41:37 Formation d'un pont des sulfures.
41:39 Le pont des sulfures.
41:41 C'est le pont des sulfures.
41:43 Je prends ces deux.
41:45 SH.
41:47 Il est le pont des sulfures.
41:49 Il est le pont des sulfures.
41:51 C'est le pont des sulfures.
41:53 C'est le pont des sulfures.
41:55 C'est le pont des sulfures.
41:57 Et quand on va oxyder les cystines.
41:59 On va donner du coup.
42:01 Le cystine.
42:03 Voilà.
42:05 Je vous ai dit.
42:07 On peut soit le pont des sulfures.
42:09 Soit le phosphorylation.
42:11 Il faut le phosphoryler.
42:13 C'est une thyrosine.
42:15 C'est une thyrosine.
42:17 Il a un groupe de O.H.
42:19 Si je dis qu'ils ont une fonction alcool O.H.
42:21 Je peux les phosphoryler.
42:23 De l'O.H.
42:25 On prend du phosphore.
42:27 OK.
42:29 On prend du phosphore.
42:31 Une phosphate normale.
42:33 Et ensuite.
42:35 Avec les fonctions alcool.
42:37 Je peux faire une O-glycosylation.
42:39 En gros, je mets un élément glucidique.
42:41 Un élément glucidique.
42:43 Je vais déjà les glyco...
42:45 Là par exemple, pour former des glycoprotéines.
42:47 Quand je vais former une glycoprotéine.
42:49 Je vais former des glyco...
42:51 Les acides aminés.
42:53 Ils ont une fonction O.H.
42:55 Avec cette fonction O.H.
42:57 Par exemple, l'acide aminé.
42:59 C'est une serine.
43:01 La serine.
43:03 Je l'ai liée au galactose.
43:05 Pour former le N-acétyl galactosamine.
43:07 D'accord.
43:11 Le galactose.
43:13 On a le N.
43:15 C'est un galactosamine.
43:17 Je vais pas vous donner les détails.
43:19 Mais voilà.
43:21 En gros, les acides aminés.
43:23 Ils ont une fonction alcool O.H.
43:25 Et surtout, ils délèrent une glycosylation.
43:27 Je peux leur mettre un os.
43:29 Une goussette de glucidique.
43:31 Et je leur donne la phosphate.
43:33 D'accord.
43:35 Ils ont une fonction amine.
43:37 Dans leur chaîne latérale.
43:39 Avec le N.H.
43:41 Ils délèrent la glycosylation.
43:43 On va dire la N-glycosylation.
43:45 Le N-acétyl glucosamine.
43:47 Il y a la spargène.
43:49 Donc là, j'ai un glucose.
43:53 Ils ont beaucoup de fonction amine.
43:55 Le N-H.
43:57 Ils délèrent le glucose.
43:59 Où est-ce qu'il est?
44:01 Il est là.
44:03 Ils ont une liaison.
44:05 La formation.
44:07 Le N-glycosylation.
44:09 Bon, les gens.
44:11 J'anticipe une question.
44:13 Ils ont une fonction amine.
44:15 Ce n'est pas des acides aminés basiques.
44:17 Oui.
44:19 Pourquoi on met la spargène?
44:21 La spargène n'est pas un acide aminé basique.
44:23 Et là, je fais une classification.
44:25 J'anticipe une question.
44:27 Je fais une classification.
44:29 On a vu
44:31 une classification.
44:33 On a vu
44:35 un acide aminé basique.
44:37 C'est un acide aminé basique.
44:39 C'est un acide aminé basique.
44:41 On a vu
44:43 une classification avec des acides aminés basiques.
44:45 On a vu
44:47 un acide glutamique.
44:49 Et un acide aspartic.
44:51 Où est-ce qu'il est?
44:53 Où est-ce qu'il est?
44:55 Où est-ce qu'il est?
45:01 Je vais me faire un diapo.
45:07 [Bruits de tapeur]
45:09 Ah, voilà.
45:13 Regarde.
45:15 On avait dit
45:17 que le côté gauche
45:19 les acides aminés basiques.
45:21 On a un acide aspartic et un acide glutamique.
45:23 On avait dit dans la classification
45:25 que ces acides aminés basiques
45:27 ont une forme
45:29 aminée.
45:31 C'est-à-dire une forme de la même structure
45:33 comme celle-ci.
45:35 Mais dans le cas radical, on a un COH.
45:37 On a un NH2.
45:39 Regarde.
45:41 Regarde.
45:43 C'est pour ça que le nom de ces acides aminés basiques est
45:45 aspartic-aspargène.
45:47 Donc, en gros, c'est l'acide aspartic
45:49 avec le NH2 sur le côté gauche.
45:51 Comment?
45:53 Tu n'as jamais entendu parler de l'acide glutamique
45:55 ou de l'acide glutamique dans le nom.
45:57 Parce que c'est la même structure,
45:59 mais avec le glutamine et le NH2.
46:01 Donc, c'est la forme amide
46:03 qui a les acides aminés acides.
46:05 Et du coup,
46:07 ils ont le NH2
46:09 sur le côté gauche
46:11 de leur chaîne latérale.
46:13 Mais rien d'autre que les acides aminés
46:15 basiques
46:17 qui ont le NH2 sur la chaîne latérale.
46:19 Même les acides aminés neutres
46:21 qui sont l'aspargène,
46:23 le glutamine et les autres,
46:25 qui ont le NH2 sur la chaîne latérale.
46:27 Voilà.
46:29 J'ai anticipé une petite question.
46:31 C'est pour vous éviter les confusions
46:33 qui sont télévisées.
46:35 Nous avons terminé la partie 2.
46:37 La prochaine fois, nous allons faire
46:39 la partie 3, la méthode d'études à suivre.
46:41 Les gens, mettez-vous à la vidéo.
46:43 Merci d'avoir suivi cette vidéo.
46:45 On se retrouve la prochaine fois,
46:47 pour une prochaine vidéo.
46:49 Portez-vous bien.